Die Fusion von Membranen wird in eukaryotischen Organismen durch integrale Membranproteine vermittelt. Dabei haben die Transmembrandomänen (TMD) dieser Proteine eine entscheidende Bedeutung. Im Rahmen dieser Dissertation wurde die strukturelle Charakterisierung von synthetischen Modellpeptiden vorgenommen, welche den TMD natürlicher Fusionsproteine nachempfunden sind. Diese basieren auf hydrophoben Aminosäuren mit unterschiedlichen Sekundärstrukturpräferenzen. Sekundärstrukturanalysen zeigten einen Zusammenhang zwischen Fusogenität und der Helixdynamik der TMD-Peptide. Die Aminosäure Valin förderte die Dynamik der Helix, während Leucin diese verringert. Die Art und Ladung der flankierenden Aminosäuren sowie terminale Acylketten hatten keinen Einfluss auf die Dynamik der Helix, jedoch auf die Fusogenität. Konformationelle Plastizität der TMD und die Ladung der flankierenden Bereiche stellt damit eine Voraussetzung für den Vorgang der Membranfusion dar.     «

Die Fusion von Membranen wird in eukaryotischen Organismen durch integrale Membranproteine vermittelt. Dabei haben die Transmembrandomänen (TMD) dieser Proteine eine entscheidende Bedeutung. Im Rahmen dieser Dissertation wurde die strukturelle Charakterisierung von synthetischen Modellpeptiden vorgenommen, welche den TMD natürlicher Fusionsproteine nachempfunden sind. Diese basieren auf hydrophoben Aminosäuren mit unterschiedlichen Sekundärstrukturpräferenzen. Sekundärstrukturanalysen zeigten ei...     »

Membrane fusion in eukaryotic organisms is mediated by integral membrane proteins. Transmembrane domains (TMD) of fusion proteins play a crucial role within this process. The aim of this work was the structural characterization of synthetic model peptides that mimic the TMD of naturally occurring fusion proteins. These peptides are based on hydrophobic amino acids with different secondary structure propensities. Secondary structure analysis of the TMD-peptides could show a relationship between fusogenicity and helix dynamic. The amino acid Valin could increase the dynamic of the helix, whereas Leucin stabilizes the helical conformation. The Nature and charge of the flanking residues and terminal acylchains showed no influence on the dynamic of the helix. Conformational plasticity and the charge of the flanking regions seem to be a prerequisite for membrane fusion.     «

Membrane fusion in eukaryotic organisms is mediated by integral membrane proteins. Transmembrane domains (TMD) of fusion proteins play a crucial role within this process. The aim of this work was the structural characterization of synthetic model peptides that mimic the TMD of naturally occurring fusion proteins. These peptides are based on hydrophobic amino acids with different secondary structure propensities. Secondary structure analysis of the TMD-peptides could show a relationship between f...     »