Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Investigations on the 100 kDa Homohexameric Protein Ph1500 by NMR Spectroscopy 
Übersetzter Titel:
Untersuchungen des 100 kDa schweren homohexamerischen Proteins Ph1500 mit Hilfe der NMR Spektroskopie 
Jahr:
2009 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Kessler, Horst (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Lupas, Andrei (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
NMR, solution structure of Ph1500, protein evolution, large protein (100kDa), high-temperature measurement, full proton density, thermostability 
Übersetzte Stichworte:
Lösungs-NMR, Stuktur von Ph1500, Proteinevolution, 100 kDa schweres Protein, Hochtemperatur-Messungen, Protonendichte 
Kurzfassung:
Ph1500 is a 100 kDa homohexameric protein from the hyperthermophilic archae bacteria Pyrococcus horikoshii. It was selected for a study of the evolution of complex protein folds from simpler peptide fragments. The protein consists of two domains that have been expressed separately. The N-terminal domain is monomeric (8.5 kDa) and shows a β-clam fold that is also found in the N-terminal domains of several AAA proteins. The C-terminal domain lacks sequence similarity to proteins of known structure...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Ph1500 ist ein 100 kDa schweres homohexameres Protein und stammt aus dem hyperthermophilen Archaeon Pyrococcus horikoshii. Es wurde innerhalb der Proteinevolutionsstudie ueber die Entstehung komplexer Proteinfaltungen aus einfacheren Peptidfragmenten ausgewaehlt. Das Protein besteht aus zwei Domaenen, die beide separat exprimiert wurden. Die N-terminale Domaene (8.5 kDa) liegt monomer vor und zeigt eine β-clam Faltung, die auch in der N-terminalen Domaene von verschiedenen AAA Proteinen gefunden...    »
 
Mündliche Prüfung:
27.01.2009 
Seiten:
132 
Letzte Änderung:
03.07.2009