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Originaltitel:
Identifizierung stresssensitiver Proteine für die Medizin und Lebensmitteltechnologie aus dem Proteom von Saccharomyces cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Identification of stresssensitve proteins for medical and food technology applications out of the proteome of Saccharomyces cerevisiae 
Jahr:
2001 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Görg, A. (Prof., Dr.) 
Gutachter:
Parlar, Harun (Prof. Dr. Dr. habil. Dr. h.c.); Zäh, Michael F. (Univ. Prof. Dr.-Ing.), Abele, Eberhard (Univ. Prof. Dr.-Ing.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Stichworte:
Streß; Saccharomyces cerevisiae; Hefe; 2D Elektrophorese; Zellwandproteine 
Übersetzte Stichworte:
Stress; Saccharomyces cerevisiae; yeast; 2D electrophoresis; cell wall proteins 
Schlagworte (SWD):
Saccharomyces cerevisiae Stressproteine Zellwand Proteine 
TU-Systematik:
CHE 828d; BIO 325d 
Kurzfassung:
In der vorliegenden Arbeit werden mit der hochauflösenden zweidimensionalen Gelelektrophorese und der MALDI tof MS - Analyse aus dem radioaktiv markiertem (35-Schwefel) Proteom von Saccharomyces cerevisiae und Saccharomyces boulardii erstmals stresssensitive Proteine bzgl. der Induktion des Lyophilisierens detektiert und identifiziert. Des weiteren wird eine Methode für die selektive Extraktion von Zellwandproteinen der Hefe erstmals beschrieben. Die Identifizierung (MALDI - MS) und funktionale...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In the presented dissertation, with the methods of high sensitive 2D -electrophoresis and MALDI TOF analysis, stresssensitive proteins for the induction of lyophilisation, could be detected and identified for the first time. Further a method for the selective extraction of yeasts cell wall proteins is presented.The identification (MALDI MS)and functional analysis of those proteins lead to the detection of a potential target for an antimycotic agens. 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
22.06.2001 
Dateigröße:
40216923 bytes 
Seiten:
229 
Letzte Änderung:
09.03.2006