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Originaltitel:
Röntgenstrukturanalyse und funktionelle Untersuchung der Dipeptidylpeptidase IV aus Sus scrofa 
Übersetzter Titel:
X-ray Structure Analysis and Functional Investigation of Dipeptidyl Peptidase IV from Sus scrofa 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Bode, W. (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Huber, R. (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, J. (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
DP IV; DPP IV; CD26; Dipeptidylpeptidase; Serinproteinase; α/β-Hydrolase; Kristallstruktur; Substrate Channeling; Drug Design; Diabetes mellitus; β-Propeller; Flexibilität 
Übersetzte Stichworte:
DP IV; DPP IV; CD26; dipeptidyl peptidase; serine proteinase; α/β-hydrolase; crystal structure; substrate channeling; drug design; diabetes mellitus; β-propeller; flexibility 
Schlagworte (SWD):
Dipeptidylpeptidase ; Wildschwein; Röntgenstrukturanalyse 
TU-Systematik:
CHE 832d; CHE 829d 
Kurzfassung:
Das membrangebunde Glykoprotein Dipeptidylpeptidase IV (DP IV, CD26) ist ein einzigartiges, multifunktionales Protein, das sowohl als Rezeptor als auch als prolinspezifische Peptidase agieren kann. Für die vorliegende Arbeit wurde die Kristallstruktur des nativen Proteins aus Schweineniere bei einer Auflösung von 1.8 Å sowie der Komplexe desselben mit dem dipeptidischen Substratanalog p-Iodo-Phe-Pyr-CN (2.8 Å), dem Tripeptid tButyl-Gly-Pro-Ile (2.7 Å), dem Piperazinderivat 7-Benzyl-1,3-dimethyl-...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The membrane-bound glycoprotein dipeptidyl peptidase IV (DP IV, CD26) is a unique multifunctional protein, acting as a receptor, a binding molecule and a proteolytic enzyme. We have determined the sequence and the 1.8 Å crystal structure of native DP IV prepared from porcine kidney, as well as DP IV complexes with the dipeptide-mimicking substrate analog p-Iodo-Phe-Pyr-CN, a tButyl-Gly-Pro-Ile tripeptide, a piperazine purine compound, and an aminoethyl phenyl sulfonylfluoride. The crystal struct...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
17.05.2005 
Dateigröße:
7195389 bytes 
Seiten:
113 
Letzte Änderung:
16.05.2007