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Originaltitel:
Biochemical and NMR Characterization of Aggregating Proteins and their Interactions with Molecular Charperones 
Übersetzter Titel:
Biochemische und NMR Charakterisierung aggregierender Proteine und ihre Wechselwirkung mit Molekularen Chaperonen 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Reif, Bernd (Prof. Dr.); Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Aggregation; Fibrils; Amyloid; NMR; solid state NMR; chaperones; SH3; Crystallin; Hsp104; Sup35; Redox; interactions; ligand; protein; STD NMR 
Übersetzte Stichworte:
NMR; chaperonen; aggregierender; SH3; Crystallin; Hsp104; Sup35; Redoxaktivität; interaktion; ligand; STD NMR 
Schlagworte (SWD):
Proteine; Aggregation; Polypeptidketten bindende Proteine; NMR-Spektroskopie; Biochemische Methode 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 810d; CHE 244d 
Kurzfassung:
In this thesis, the mechanism of protein aggregation and the interactions of aggregating proteins with molecular chaperones are investigated using solution and solid-state NMR spectroscopy. The influence of chaperones on the protein aggregation is studied for the two systems, Sup35/Hsp104 and Abeta(1-40)/alphaB-crystallin. Protein aggregation itself is investigated using the model systems Abeta(1-40) and PI3-SH3. The yeast prion system (Sup35/Hsp104) was investigated using various NMR (Diffusion...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In dieser Arbeit wurde der Mechanismus der Proteinaggregation und die Interaktionen zwischen aggregierenden Proteinen und Chaperonen mittels flüssigphasen und Festkörper-NMR Spektroskopie untersucht. Der Einfluss von Chaperonen auf die Proteinaggregation wurde in zwei Systemen untersucht, Sup35/Hsp104 und Abeta(1-40)/alphaB-Crystallin. Die Proteinaggregation selbst wurde an den Modellsystemen Abeta(1-40) und PI3-SH3 studiert. Das Hefe-Prion System (Sup35/Hsp104) wurde durch verschiedene NMR (Dif...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
04.11.2004 
Dateigröße:
8514809 bytes 
Seiten:
222 
Letzte Änderung:
13.06.2007