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Originaltitel:
Die peroxisomale processing-protease DEG15: Vermittlung von Dimerisierung und Substrat-Bindung durch das calmodulin-like-protein CML3 
Übersetzter Titel:
The peroxisomale processing-protease DEG15: Mediation of dimerization and substrate-binding by the calmodulin-like-protein CML3 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Gietl, Christine (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Hückelhoven, Ralph (Prof. Dr.); Gietl, Christine (Prof. Dr.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
DEG15, CML3, peroxisomale Prozessierungs-Protease, 
Übersetzte Stichworte:
DEG15, CML3, glyoxysomal processing-protease, 
Kurzfassung:
Pflanzliche DEG15-Proteasen alternieren zwischen degradierender und das peroxisomale targeting Signal (PTS2) processierender Spezifität über ein Ca2+-abhängige Dimerisierung. Sie besitzen einen loop in der Proteasedomäne, sowie einen N- bzw. C-terminus von unbekannter Sequenzhomologie. DEG15-Proteasen gruppieren sich in pflanzliche und solche aus Säugern und Schleimpilzen. Dimerisierung benötigt die Interaktion der DEG15 mit einem Calmodulin-like Protein (CML3) im N-terminus (aa 1-20) und ist Pf...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
DEG15 of plants dimerize in a Ca2+-dependent manner and alternate by this dimerization between a general degrading actifity and processing of peroxisomal targeting signal (PTS2). AtDEG15 has a loop within the proteasedomain and N-terminus and C-terminus with no sequenzhomology. DEG15-proteases separate in those of plants and those of mammals and cellular slime molds. Interaktion between the N-terminus (aa 1-20) of DEG15 and calmodulin-like-protein (CML3) is required for dimerization and is plant...    »
 
Mündliche Prüfung:
15.07.2011 
Dateigröße:
14406800 bytes 
Seiten:
233 
Letzte Änderung:
25.10.2011