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Originaltitel:
NO-mediated modification of nuclear proteins: S-Nitrosylation of Arabidopsis HD2 proteins
Übersetzter Titel:
NO-vermittelte Modifizierung von Nukleären Proteinen: S-Nitrosylierung von Arabidopsis HD2-Proteinen
Autor:
Shekariesfahlan, Azam
Jahr:
2016
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Durner, Jörg (Prof. Dr.)
Gutachter:
Durner, Jörg (Prof. Dr.); Glawischnig, Erich (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
Nitric oxide, S-nitrosylation, Arabidopsis, HD2 type HDAC, HD2C, pathogen, Abscisic aicd
TU-Systematik:
LAN 240d
Kurzfassung:
A map of NO-regulated nuclear candidates (117 proteins), from pathogen-treated Arabidopsis cell cultures was generated. S-nitrosylation of HD2C resulted in release of its zinc ion, which might affect its interaction with other proteins (identified by Co-immuonoprecipitation). Complementation of HD2C-C269/272H to hd2c mutant associated with lower inhibition of rosette growth by abscisic acid in compare to wild type. According these data S-nitrosylation might inhibit putative positive role of HD2C...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Eine Übersicht über NO-regulierte 117 Kernproteine aus Pathogen-behandelten Arabidopsis thaliana Zellkulturen wurde erstellt. Interessanterweise führt die S-Nitrosylierung von HD2C zur Freisetzung seines Zinkions, was möglicherweise die Interaktion mit anderen Proteinen beeinflusst. Außerdem zeigt eine HD2C-ko Linie, die mit einem HD2C-C269/272H Konstukt komplementiert wurde, nach Abszisinsäure-Behandlung eine geringere Hemmung des Rosettenwachstums im Vergleich zum Wildtyp. Diese Daten deuten d...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1280140
Eingereicht am:
05.11.2015
Mündliche Prüfung:
28.01.2016
Dateigröße:
34879796 bytes
Seiten:
145
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20160128-1280140-1-9
Letzte Änderung:
01.09.2016
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