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Originaltitel:
NO-mediated modification of nuclear proteins: S-Nitrosylation of Arabidopsis HD2 proteins 
Übersetzter Titel:
NO-vermittelte Modifizierung von Nukleären Proteinen: S-Nitrosylierung von Arabidopsis HD2-Proteinen 
Jahr:
2016 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Durner, Jörg (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Durner, Jörg (Prof. Dr.); Glawischnig, Erich (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
Nitric oxide, S-nitrosylation, Arabidopsis, HD2 type HDAC, HD2C, pathogen, Abscisic aicd 
TU-Systematik:
LAN 240d 
Kurzfassung:
A map of NO-regulated nuclear candidates (117 proteins), from pathogen-treated Arabidopsis cell cultures was generated. S-nitrosylation of HD2C resulted in release of its zinc ion, which might affect its interaction with other proteins (identified by Co-immuonoprecipitation). Complementation of HD2C-C269/272H to hd2c mutant associated with lower inhibition of rosette growth by abscisic acid in compare to wild type. According these data S-nitrosylation might inhibit putative positive role of HD2C...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Eine Übersicht über NO-regulierte 117 Kernproteine aus Pathogen-behandelten Arabidopsis thaliana Zellkulturen wurde erstellt. Interessanterweise führt die S-Nitrosylierung von HD2C zur Freisetzung seines Zinkions, was möglicherweise die Interaktion mit anderen Proteinen beeinflusst. Außerdem zeigt eine HD2C-ko Linie, die mit einem HD2C-C269/272H Konstukt komplementiert wurde, nach Abszisinsäure-Behandlung eine geringere Hemmung des Rosettenwachstums im Vergleich zum Wildtyp. Diese Daten deuten d...    »
 
Mündliche Prüfung:
28.01.2016 
Dateigröße:
34879796 bytes 
Seiten:
145 
Letzte Änderung:
01.09.2016