Die Rolle der umgebenden Bedingungen, nämlich pH, Temperatur, Ionenstärke und die Natur der Proteinenzusammensetzung wurde in bisherigen Studien unterschätzt. Es ist ersichtlich, dass während der enzymatischen Hydrolyse die molekularen Eigenschaften des Proteins und des Enzyms fundamentale Effekte auf ihre Wechselwirkungen und infolgedessen auf ihre Hydrolyse-Eigenschaften haben. Außerdem sind Methoden zur Protein-Vorbehandlung wie Hitzedenaturierung vor der Hydrolyse ein komplexes Phänomen, deren Entwicklung von den Umgebungsbedingungen beeinflusst wird, einschließlich der An-/Abwesenheit von Laktose, Ionenstärke, Reinheit des Proteins und Molekularstruktur der Proteine in der Mischung, besonders die Anwesenheit von freien Thiolgruppen. Sowohl mit Trypsin als auch Chymotrypsin wurden Hydrolysen durchgeführt, um die selektive Hydrolyse v.a. von β-Lg zu untersuchen. Die Hitzedenaturierung von β-Lg unter verschiedenen Bedingungen wurde zudem beim nativen pH-Wert von Milch (pH 6,8), beim pl von β-Lg (pH 5,2) und bei einem pH höher als dem Dimer-Monomer-Übergang in einem Bereich, in dem β-Lg in monomerer Form erwartet wurde (pH 8,0), untersucht und verglichen. Die spezifische Spaltung verlief üblicherweise in einer zufälligen und simultanen Art und Weise, d.h. alle spaltbaren Bindungen wurden gleichzeitig ab dem Beginn des Hydrolyse Prozesses angegriffen. Änderung der Umgebungsbedingungen möglich. Wenn der pH im sauren Bereich eingestellt wurde, wurde das Enzym Angriffsmuster von β-Lg geordneter und sequenziell, d.h. der enzymatische Angriff verlief in einer kontrollierten Form ab und die Hydrolysse-Bedingungen zeigten einen starken Einfluss auf die Angriffsstellen, wodurch die Rolle von Temperatur und pH erkennbar wurde, da durch die Proteinauffaltung verschiedene hydrolysierbare Peptidbindungen zugänglich wurden. Die Hitzedenaturierung der Proteine zeigte ein pH abhängiges Denaturierungsmuster.     «

Die Rolle der umgebenden Bedingungen, nämlich pH, Temperatur, Ionenstärke und die Natur der Proteinenzusammensetzung wurde in bisherigen Studien unterschätzt. Es ist ersichtlich, dass während der enzymatischen Hydrolyse die molekularen Eigenschaften des Proteins und des Enzyms fundamentale Effekte auf ihre Wechselwirkungen und infolgedessen auf ihre Hydrolyse-Eigenschaften haben. Außerdem sind Methoden zur Protein-Vorbehandlung wie Hitzedenaturierung vor der Hydrolyse ein komplexes Phänomen, der...     »