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Originaltitel:
Hsp12: Funktion und Struktur eines nativ ungefalteten Proteins aus S. cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Hsp12: Function and structure of a natively unfolded protein 
Jahr:
2009 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie 
Kurzfassung:
Hsp12 aus S. cerevisiae wird unter sehr vielen verschiedenen Arten von Stress außergewöhnlich stark exprimiert. Die phänotypischen Analysen zeigten, dass das Protein für das Überleben unterschiedlicher Stressbedingungen verantwortlich ist, wie zum Beispiel erhöhter Temperatur. In Abwesenheit von Hsp12 konnten unter Stressbedingungen Veränderungen der Zellmorphologie beobachtet werden. Hsp12 existiert sowohl als lösliches Protein im Zytosol als auch in Assoziation mit der Plasmamembran. Die in vi...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp12 of S. cerevisiae is up-regulated several hundred-fold in response to stress. Our phenotypic analysis showed that this protein is important for survival of a variety of stress conditions including high temperature. In the absence of Hsp12, changes in cell morphology are observed under stress conditions. Surprisingly, in the cell, Hsp12 exists both as a soluble cytosolic protein and associated to the plasma membrane. The in vitro analysis revealed that Hsp12, unlike all other Hsps studied so...    »
 
Mündliche Prüfung:
01.12.2009 
Seiten:
181 
Letzte Änderung:
30.12.2009