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Originaltitel:
NMR Spectroscopy of Molecular Chaperones, the p53 Tumorsuppressor Network and Spider Silk Proteins 
Übersetzter Titel:
NMR Spektroskopie von Molekularen Chaperonen, dem p53 Tumorsuppressor Netzwerk und Spinnenseiden Proteinen 
Jahr:
2009 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Prof. Dr. Dr. h.c. Horst Kessler 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
BclxL, Biochemistry, Biophysics, Drug Design, Hsp12, Hsp90, NMR spectroscopy, p53, Proteins, Small Molecules, Structure, Spider Silk 
Übersetzte Stichworte:
BclxL, Biochemie, Biophysik, Drug Design, Hsp12, Hsp90, NMR Spektroskopie, p53, Proteine, Kleine Moleküle, Struktur, Spinnenseide 
Kurzfassung:
Scope of this work is the structure, dynamics and interactions of proteins. Using nuclear magnetic resonance spectroscopy (NMR) and other techniques, the solution structure and the essential function of the non-repetitive domain of a spider silk protein could be determined. Furthermore, the dynamics and interaction with partner proteins, substrates and ligands in the Hsp90 chaperone system was a central part of this work. For another heat shock protein, Hsp12, structure, dynamics and membrane lo...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Struktur, Dynamik und den Wechselwirkungen von Proteinen. So wurde mit magnetischer Kernresonanzspektroskopie (NMR) die Struktur der nicht-repetitiven Domäne eines Spinnenseiden-Proteins bestimmt, welche die kontrollierte Faserbildung in der Spinne steuert. Des weiteren wurde die Dynamik und die Wechselwirkung des molekularen Chaperons Hsp90 mit Partnerproteinen, Substraten und kleinen Molekülen untersucht. Außerdem konnte die Struktur, Dynamik und...    »
 
Schlagworte:
Polypeptidketten bindende Proteine ; Protein p53 ; NMR-Spektroskopie 
Letzte Änderung:
17.02.2014