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Originaltitel:
Aggregation propensities of the yeast Sup35p and mouse prion protein domains in the cytosol of mammalian cells 
Übersetzter Titel:
Das Aggregationsverhalten von Domänen des Hefeprionproteins Sup35p und des murinen Prionproteins im Zytosol von Säugerzellen 
Jahr:
2008 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Schätzl, Hermann (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
yeast prion, PrP, aggregation 
Übersetzte Stichworte:
Hefeprion, PrP, Aggregation 
Kurzfassung:
Prions are self-propagating, infectious protein aggregates. The exact mechanism of prion formation and potential co-factors are poorly understood. Aim of this study was a comparative analysis of the aggregation propensities of the murine prion protein PrP and the yeast prion protein Sup35p in the cytosol of mammalian cells. In the first part of this work aggregation propensities of chimeric proteins derived from the Sup35p prion domain NM and PrP were performed. While NM remained soluble, cytoso...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Prionen sind infektiöse, sich autokatalytisch vermehrende Proteinaggregate. Die genauen Mechanismen der Prionbildung sind nur unzureichend bekannt. Ziel dieser Arbeit war eine Analyse des Aggregationsverhaltens von murinem Prionprotein PrP und dem Hefeprionprotein Sup35p im Zytosol von Säugerzellen. Zunächst wurde das Aggregationsverhalten chimärer Proteine aus der Priondomäne NM von Sup35p und PrP untersucht. Während Sup35p-NM löslich blieb, kam es zur Aggregation von zytosolischem PrP. Eine Fu...    »
 
Mündliche Prüfung:
09.12.2008 
Seiten:
162 
Letzte Änderung:
22.12.2008