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Originaltitel:
Das Hefeprion Sup35p-NM 
Originaluntertitel:
Assemblierungsformen und der Einfluss zweiwertiger Metallionen 
Übersetzter Titel:
The yeast prion Sup35p-NM 
Übersetzter Untertitel:
assembly forms and the influence of divalent metal ions 
Jahr:
2007 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr); Rief, Matthias (Prof. Dr.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Schlagworte (SWD):
Prionprotein; Assembly; Bivalentes Kation; Metallion 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Die Priondomäne NM des Hefeprions Sup35p wurde in dieser Arbeit als nicht pathogenens und bereits gut untersuchtes amyloides Modellprotein zur Aufklärung des Assemblierungsverhaltens und des Einflusses zweiwertiger Metallionen verwendet. Es wurde erstmals eine filamentäre, nicht-amyloide Assemblierungsform von NM beschrieben, die alternativ zu amyloiden Fibrillen gebildet wird. Obwohl NM keine bekannten Metallbindemotive besitzt, konnte die Komplexierung von Kupfer, Zink und Mangan gezeigt werde...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The prion domain NM of the yeast prion Sup35 was employed as non-pathogenic well investigated amyloid model protein to characterize its assembly behaviour and the influence of divalent metal ions thereon. In this work an alternative assembly pathway into a filamtous and non-amyloidogenic assembly form of NM was described. Although NM has no known metal binding motifs, complexation of copper, zinc, and manganese could be detected. Binding of divalent metal ions influenced nucleation, as a first s...    »
 
Mündliche Prüfung:
26.06.2007 
Seiten:
115 
Letzte Änderung:
07.10.2008