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Original title:
Das Hefeprion Sup35p-NM 
Original subtitle:
Assemblierungsformen und der Einfluss zweiwertiger Metallionen 
Translated title:
The yeast prion Sup35p-NM 
Translated subtitle:
assembly forms and the influence of divalent metal ions 
Year:
2007 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Buchner, Johannes (Prof. Dr) 
Referee:
Buchner, Johannes (Prof. Dr); Rief, Matthias (Prof. Dr.) 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Controlled terms:
Prionprotein; Assembly; Bivalentes Kation; Metallion 
TUM classification:
CHE 820d 
Abstract:
Die Priondomäne NM des Hefeprions Sup35p wurde in dieser Arbeit als nicht pathogenens und bereits gut untersuchtes amyloides Modellprotein zur Aufklärung des Assemblierungsverhaltens und des Einflusses zweiwertiger Metallionen verwendet. Es wurde erstmals eine filamentäre, nicht-amyloide Assemblierungsform von NM beschrieben, die alternativ zu amyloiden Fibrillen gebildet wird. Obwohl NM keine bekannten Metallbindemotive besitzt, konnte die Komplexierung von Kupfer, Zink und Mangan gezeigt werde...    »
 
Translated abstract:
The prion domain NM of the yeast prion Sup35 was employed as non-pathogenic well investigated amyloid model protein to characterize its assembly behaviour and the influence of divalent metal ions thereon. In this work an alternative assembly pathway into a filamtous and non-amyloidogenic assembly form of NM was described. Although NM has no known metal binding motifs, complexation of copper, zinc, and manganese could be detected. Binding of divalent metal ions influenced nucleation, as a first s...    »
 
Oral examination:
26.06.2007 
Pages:
115 
Last change:
07.10.2008