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Originaltitel:
Röntgenkristallographische und biochemische Untersuchungen des ß-Amyloid-Precursorproteins (APP) aus der Alzheimer Krankheit und der Carboxypeptidae N (CPN) 
Übersetzter Titel:
X-Ray and biochemical analysis of the ß-Amyloid-Precursor Protein (APP) of Alzheimers disease and Carboxypeptidase N (CPN) 
Jahr:
2006 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Bode, Wolfram (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie; PHY Physik 
Stichworte:
Alzheimer, APP, Amyloid-Vorläuferprotein, Aß, Carboxypeptidase N, CPN 
Übersetzte Stichworte:
Alzheimers disease, APP, Amyloid-Precursor Protein, Aß, Carboxypeptidase N, CPN 
Schlagworte (SWD):
Lysincarboxypeptidase; Röntgenkristallographie; Alzheimer-Krankheit; Membranproteine; Biochemische Analyse; Röntgenkristallographie 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 832d; CHE 829d 
Kurzfassung:
Das ß-Amyloid-Vorläufer-Protein (APP) spielt eine zentrale Rolle in der Pathogenese der Alzheimer-Krankheit. Durch biochemische und röntgenkristallographische Analysen von Fragmenten des APP, konnte ein dreidimensionales Modell der zentralen APP-Domäne (CAPPD) erstellt werden sowie ein Modell zur Gesamtstrukturierung der Ektodomäne. Außerdem wurde die dreidimensionale Struktur der katalytischen Untereinheit der Carboxypeptidase N (CPN) gelöst, und Modellierungsstudien erlauben Einblicke in den...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The ß-Amyloid Precursor Protein (APP) plays an important role in the development of Alzheimers disease. Biochemical and x-ray analysis of different soluble fragments of the APP resulted in a threedimensional model of the central APP-domain (CAPPD) and a model of the hole APP-ectodomain structure. Furthermore the threedimensional structure of carboxypeptidase N (CPN) could be solved and modeling studies allowed a better understanding of the catalytic mechanism and effect of inhibition. 
Mündliche Prüfung:
18.12.2006 
Dateigröße:
6579045 bytes 
Seiten:
160 
Letzte Änderung:
06.10.2008