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Original title:
Röntgenstrukturanalyse der Ferredoxin-NADP+ Reduktase aus Paprika und Molecular Modeling von Substratkomplexen
Original subtitle:
Molekularbiologische und biochemische Untersuchungen an verschiedenen 19S-Untereinheiten des 26S-Proteasoms aus Hefe und Mensch
Translated title:
X-ray structure analysis of paprika ferredoxin-NADP+ reductase and molecular modeling of substrate complexes
Author:
Dorowski, Anja
Year:
2000
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.)
Referee:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Format:
Text
Language:
de
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie; PHY Physik
Keywords:
Ferredoxin-NADP+ Reduktase; Ferredoxin; Photosynthese; 26S-Proteasom; Elektronentransfer
Controlled terms:
Paprika ; Ferredoxin-NADP-Reductase ; Röntgenstrukturanalyse; Proteasom; Untereinheit; Genexpression
TUM classification:
CHE 242d; CHE 827d; CHE 828d; PHY 606d; BIO 608d
Abstract:
Das Gen der Ferredoxin-NADP+ Reduktase aus Capsicum annuum Yolo Wonder wurde sequenziert, kloniert und in E. coli exprimiert. Das Protein wurde bis zur Homogenität gereinigt, kristal-lisiert und die dreidimensionale Struktur bei einer Auflösung von 2,5 E aufgeklärt. Durch Molecular Modeling wurde ein Strukturmodell des Elektronentransferkomplexes zwischen der Ferredoxin-NADP+ Reduktase und den Substraten NADP+ sowie [2Fe-2S]-Ferredoxin I erzeugt. Die Analyse der Strukturmodelle ermöglichte gener...     »
Translated abstract:
cDNA of Capsicum annuum Yolo Wonder (paprika) has been prepared from total cellular RNA and the complete gene encoding paprika ferredoxin-NADP + reductase (pFNR) precursor was sequenced and cloned from this cDNA. Fusion to a T7 promoter allowed expression in E. coli. Both, native and recombinant pFNR was purified to homogeneity and crystallized. The crystal structure of pFNR has been solved by Patterson search techniques using the structure of spinach ferredoxin-NADP + reductase as search model....     »
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=601112
Date of submission:
10.07.2000
Oral examination:
31.08.2000
File size:
2571113 bytes
Pages:
135
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss2000083105918
Last change:
05.06.2007
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