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Originaltitel:
Röntgenstrukturanalyse der Ferredoxin-NADP+ Reduktase aus Paprika und Molecular Modeling von Substratkomplexen 
Originaluntertitel:
Molekularbiologische und biochemische Untersuchungen an verschiedenen 19S-Untereinheiten des 26S-Proteasoms aus Hefe und Mensch 
Übersetzter Titel:
X-ray structure analysis of paprika ferredoxin-NADP+ reductase and molecular modeling of substrate complexes 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie; PHY Physik 
Stichworte:
Ferredoxin-NADP+ Reduktase; Ferredoxin; Photosynthese; 26S-Proteasom; Elektronentransfer 
Schlagworte (SWD):
Paprika ; Ferredoxin-NADP-Reductase ; Röntgenstrukturanalyse; Proteasom; Untereinheit; Genexpression 
TU-Systematik:
CHE 242d; CHE 827d; CHE 828d; PHY 606d; BIO 608d 
Kurzfassung:
Das Gen der Ferredoxin-NADP+ Reduktase aus Capsicum annuum Yolo Wonder wurde sequenziert, kloniert und in E. coli exprimiert. Das Protein wurde bis zur Homogenität gereinigt, kristal-lisiert und die dreidimensionale Struktur bei einer Auflösung von 2,5 E aufgeklärt. Durch Molecular Modeling wurde ein Strukturmodell des Elektronentransferkomplexes zwischen der Ferredoxin-NADP+ Reduktase und den Substraten NADP+ sowie [2Fe-2S]-Ferredoxin I erzeugt. Die Analyse der Strukturmodelle ermöglichte gener...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
cDNA of Capsicum annuum Yolo Wonder (paprika) has been prepared from total cellular RNA and the complete gene encoding paprika ferredoxin-NADP + reductase (pFNR) precursor was sequenced and cloned from this cDNA. Fusion to a T7 promoter allowed expression in E. coli. Both, native and recombinant pFNR was purified to homogeneity and crystallized. The crystal structure of pFNR has been solved by Patterson search techniques using the structure of spinach ferredoxin-NADP + reductase as search model....    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
31.08.2000 
Dateigröße:
2571113 bytes 
Seiten:
135 
Letzte Änderung:
05.06.2007