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Originaltitel:
Design und funktionelle Charakterisierung neuartiger membranfusogener Peptidsequenzen 
Übersetzter Titel:
De novo design and functional characterization of membrane-fusogenic peptide sequences 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Langosch, Dieter (Univ.-Prof. Dr.) 
Gutachter:
Skerra, Arne (Univ.-Prof. Dr.); Friedrich, Josef (Univ.-Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
Membranfusion; strukturelle Flexibilität; Transmembrandomäne; TMD; LV-Peptide; Membranprotein 
Übersetzte Stichworte:
membrane fusion; structural flexibility; transmembrane domain; TMD; LV-peptides; membrane protein 
Kurzfassung:
Membranfusion bildet die Basis vieler elementarer Vorgänge in lebenden Organismen. Sie wird durch integrale Proteine wie SNARE- oder virale Fusionsproteine gesteuert. Strukturelle Plastizität deren Transmembrandomänen (TMD) schien hierbei entscheidenden Einfluss zu nehmen. Deshalb wurde zur systematischen Charakterisierung der Rolle der TMD bei der Membranfusion im Rahmen der Dissertation eine Reihe von TMD-Peptiden („LV-Peptide“) de novo entworfen. Diese basieren auf hydrophoben Aminosäuren m...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Membrane fusion builds the structural basis of many important processes in living organisms. It is governed by integral membrane proteins like SNAREs and viral fusion proteins. Thereby, structural plasticity of transmembrane domains (TMD) seemed to play a crucial role. For characterizing the role of TMD during membrane merger systematically, in this study a series of TMD-peptides (termed “LV-peptides”) has been designed de novo. They are based on hydrophobic amino acids with different secondary...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
29.11.2005 
Dateigröße:
2173048 bytes 
Seiten:
106 
Letzte Änderung:
07.02.2006