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Originaltitel:
Analyse der Auxin- und Abscisinsäure-Signaltransduktion in Arabidopsis thalina 
Übersetzter Titel:
Analysis of Auxin and Abscisic Acid Signal Transduction in Arabidopsis thaliana 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Grill, E. (Univ.-Prof.) 
Gutachter:
Grill, Erwin (Prof. Dr.); Torres Ruiz, R. A. (Priv.-Doz.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
Signaltransduktion; Abscisinsäure (ABA); auxin; AtHB6; Glutamyl tRNS Synthetase; AtHB7; Protein-Interaction; Suppressor; Arabidopsis thaliana 
Übersetzte Stichworte:
Signal transduction; Abscisic acid (ABA); Auxin; AtHB6; Glutamyl tRNA synthetase; AtHB7; Protein interaction; Suppressor; Arabidopsis thaliana 
Schlagworte (SWD):
Ackerschmalwand Indolylessigsäure (3-) Abscisinsäure Signaltransduktion 
TU-Systematik:
BIO 480d; BIO 498d; BIO 220d; BIO 450d 
Kurzfassung:
(1) In einem Yeast-Two-Hybrid-Screening wurden zwei Interaktionspartner des Arabidopsis Homeobox-Proteins AtHB6, AtGluRS (Glutamyl-tRNA-Synthetase) und AtHB7, als neue Komponenten der ABA-Signaltransduktion identifiziert. AtGluRS bildet Homodimere, kann aber auch mit den beiden Protein-Phosphatasen 2C ABI1 und ABI2 interagieren, welche wiederum die Interaktion zwischen AtHB6 und AtGluRS beeinflussen. In einem transienten Expressionssystem konnte AtGluRS eine AtHB6-abhängige Promotor-Aktivierung...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Two novel ABA signaling elements, the AtHB7 (Arabidopsis thaliana homeobox protein) and AtGluRS (Arabidopsis thaliana glutamyl-tRNA synthetase) were identified as the interaction partners of AtHB6 in a yeast two-hybrid system screen. The AtGluRS was further found to be able to form homerdimers and interact with two protein phosphatase 2C, ABI1 and ABI2, which were shown to influence the interaction of AtHB6 and AtGluRS. The inhibitory effect exerted by AtGluRS on the AtHB6-regulated transcriptio...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
03.12.2003 
Dateigröße:
3956848 bytes 
Seiten:
257 
Letzte Änderung:
27.06.2005