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Originaltitel:
Synthetische und natürliche Modellsysteme für die oxidative Proteinfaltung 
Übersetzter Titel:
Synthetic and natural model systems of oxidative protein folding 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Moroder, Luis (apl. Prof. Dr.) 
Gutachter:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Univ. Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Redoxpotential; Azobenzol; Minicollagen; Thionin; Cystein-reich 
Übersetzte Stichworte:
redox´potential; azobenzene; minicollagen; thionin; cysteine rich 
Schlagworte (SWD):
Proteinfaltung ; Oxidation; Modellverbindung; Peptide 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 806d 
Kurzfassung:
In der vorliegenden Arbeit wurden Moleküle untersucht, die Modellsysteme für die (oxidative) Proteinfaltung sind. Die erste Klasse von Molekülen besteht aus zyklischen Azopeptiden, die sich durch den AMPB-Photoschalter reversibel in ein trans- und ein cis-Isomer schalten lassen und sich sowohl konformationell so wie weiterer physikalisch-chemischen Eigenschaften voneinander unterscheiden. Die zweite Klasse stellen kleine natürliche Cystein-reiche Peptide. Die N- und C-terminalen Domänen des Mini...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In the present work molecules were investigated, which are suitable as model systems for the (oxidative) folding. The first class of molecules consists of cyclic azo-peptides which can be switched reversibly from a trans- to cis - isomer. These isomers differ in their conformational and other physico-chemical properties. The second class is formed by small, naturally occurring cysteine-rich peptides. The N- and the C-terminal domains of the Minicollagen 1 from Hydra show distinctly different cys...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
18.03.2005 
Dateigröße:
4978384 bytes 
Seiten:
164 
Letzte Änderung:
16.05.2007