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Originaltitel:
Röntgenstrukturanalyse der Proproteinkonvertase Furin und der nicht-kollagenen Domäne NC1 von Kollagen IV 
Übersetzter Titel:
X-ray Structural Analysis of the Proprotein Convertase Furin and the Non-Collagenous Domain NC1 of Collagen IV 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Furin; PC; Proproteinkonvertase; Kristallstruktur; Kollagen IV; NC1; Methionin; Lysin; Seitenkettenverknüpfung; MAD; Kalziumabsorptionskante; Free-Mounting 
Übersetzte Stichworte:
furin; PC; proprotein convertase; crystal structure; collagen IV; NC1; methionine; lysine; cross-link; MAD; calcium absorption edge; free-mounting 
Schlagworte (SWD):
Furin; Röntgenstrukturanalyse 
TU-Systematik:
CHE 829d; CHE 832d 
Kurzfassung:
Im ersten Teil der Arbeit wird die Röntgenstrukturanalyse der Proproteinkonvertase Furin aus der Maus beschrieben. Bevor das Phasenproblem mit der Methode der Multiwavelength Anomalous Dispersion (MAD) gelöst werden konnte, waren aufgrund der hohen Mosaizität und der großen Elementarzelle eine Kristalltransformation und eine besondere Meßstrategie erforderlich. Schließlich gelang es die Kristallstruktur von Furin aufzuklären, die hohe Substratspezifität zu beschreiben und die Positionen der Kalz...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The first part of the thesis describes the x-ray structure analysis of the proprotein convertase furin. Before the phase problem could be solved by multiwavelength anomalous dispersion (MAD), a crystal transformation and a special measuring strategy were required because of a high mosaicity and a large unit cell. Finally, it was possible to solve the crystal structure of furin, which gives insight into the high substrate specificity of proprotein convertases. Two calcium binding sites could be d...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
04.08.2004 
Dateigröße:
5085207 bytes 
Seiten:
153 
Letzte Änderung:
13.06.2007