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Original title:
Investigations on the Nucleotide Binding Domain of KdpB by NMR Spectroscopy and Solution Structure of an α4β7 Integrin Antagonist 
Translated title:
Untersuchungen an der Nukleotidbindedomäne von KdpB mittels NMR-Spektroskopie und Lösungsstruktur eines α4β7 Integrinantagonisten 
Year:
2004 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Kessler, Horst (Prof. Dr.) 
Referee:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.); Altendorf, Karlheinz (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
KdpB; K+ transport; NMR spectroscopy; nucleotide binding; P-type ATPase; α4β7 integrin antagonist 
Translated keywords:
KdpB; K+ Transport; Nukleotidbindung; NMR-Spektroskopie; P-typ ATPase; α4β7 Integrinantagonist 
Controlled terms:
Proteine; Strukturaufklärung; NMR-Spektroskopie 
TUM classification:
CHE 820d; CHE 244d; CHE 806d 
Abstract:
The KdpFABC complex of E. coli, a P-type ATPase (class IA), is a high-affinity K+ uptake system that operates only when the cell experiences severe K+ limitation. The tertiary structure of the nucleotide binding domain, KdpBN, was solved by solution NMR spectroscopy at a backbone RMSD of 0.17 Å over ordered residues. Furthermore, a model of the AMP-PNP binding mode based on intermolecular distance restraints from an isotope-filtered 2D NOESY spectrum revealed an hitherto unknown binding mechanis...    »
 
Translated abstract:
Der KdpFABC Komplex, eine P-typ ATPase (Klasse IA) von E. coli, ist ein hochaffiner K+ Transporter, welcher nur in Notfällen exprimiert wird. Die Struktur der Nucleotidbindedomäne, KdpBN, wurde mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie aufgeklärt. Die Struktur konnte mit einer RMSD von 0.17 Å über die strukturierten Abschnitte des Proteinrückgrats gelöst werden. Die Nucleotidbindetasche wurde durch NMR-Titration, STD Spektroskopie und ein isotopengefiltertes NOESY Experiment genau definiert. Ein...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
29.09.2004 
File size:
6514058 bytes 
Pages:
153 
Last change:
13.06.2007