Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Structural Studies of the Serine-Carboxyl Proteinase Kumamolisin and the Metallopeptidase Peptidyl-Dipeptidase Dcp 
Übersetzter Titel:
Röntgenkrisrallographische Untersuchungen der Serin-Carboxyl Proteinase Kumamolisin und der Metallopeptidase Peptidyl-Dipeptidase Dcp 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Kumamolisin; subtilase; proenzyme; peptidyl-dipeptidase Dcp; dipeptidase; metallopeptidase; crystal structure 
Übersetzte Stichworte:
Kumamolisin; Subtilase; Proenzyme; Peptidyl-Dipeptidase Dcp; Dipeptidase; Metallopeptidase; Krystallstruktur 
Schlagworte (SWD):
Serinproteinasen; Röntgenstrukturanalyse; Dipeptidasen 
TU-Systematik:
CHE 829d; CHE 832d 
Kurzfassung:
The crystal structure of the serine-carboxyl proteinase kumamolisin was solved in native form and in complex with two aldehyde inhibitors. The structures show a subtilisin-like fold with a modified catalytic triad (Ser-Glu-Asp), which allows proteolytic activity at acidic pH. The crystal structure analysis of the full-length prokumamolisin S278A exhibits an uncleaved linker segment that extends along the active-site cleft in a substrate-like manner. This evidence points to an autocatalytic cleav...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Kristallstrukturen von Kumamolisin, einer Serin-Carboxyl Proteinase, wurden in nativer Form und in Komplex mit zwei Inhibitoren gelöst. Die Strukturen zeigen eine Subtilisin-artige Faltung mit modifizierter katalytischer Triade (Ser-Glu-Asp), die eine Proteinaseaktivität bei saurem pH ermöglicht. Die strukturelle Analyse des Volllängen Prokumamolisin S278A weist ein ungespaltenes Linkersegment auf, das durch das aktive Zentrum verläuft und einen autokatalytischen Aktivierungsmechanismus für...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
16.09.2004 
Dateigröße:
4871921 bytes 
Seiten:
143 
Letzte Änderung:
13.06.2007