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Originaltitel:
Röntgenkristallographische Untersuchung von Proteinen der Biosynthese von Riboflavin und Tetrahydrofolat 
Übersetzter Titel:
X-ray analysis of proteins from the biosynthesis of riboflavin and tetrahydrofolate 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Riboflavin; Flavocoenzyme; Tetrahydrofolat; Röntgenstrukturanalyse 
Übersetzte Stichworte:
Riboflavin; Flavocoenzymes; Tetrahydrofolate; X-ray analysis 
Schlagworte (SWD):
Vitamin B2; Biosynthese; Enzym; Röntgenstrukturanalyse; Struktur-Aktivitäts-Beziehung; Tetrahydrofolat 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 829d; CHE 832d; CHE 806d 
Kurzfassung:
Die Flavocoenzyme FMN und FAD spielen eine wichtige Rolle als Co-Faktoren bei einer Vielzahl von Redox-Reaktionen. Des Weiteren sind sie an zahlreichen anderen physiologischen Prozessen wie Phototropismus, Biolumineszenz und DNA Photoreparatur beteiligt. Riboflavin wird in Pflanzen und vielen Mikroorganismen synthetisiert. Höhere Organismen müssen das Vitamin jedoch mit der Nahrung aufnehmen. Pathogene Eubakterien und vermutlich auch pathogene Hefen können Riboflavin nicht aus ihrer Umgebung aufnehmen und sind daher vollkommen auf die endogene Synthese des Vitamins angewiesen. Aus diesem Grund bietet der Biosyntheseweg des Riboflavins einen geeigneten Ansatzpunkt zur Entwicklung neuer Antibiotika. Die Struktur der 3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat Synthase aus Candida albicans wurde mit der Methode des Molekularen Ersatzes gelöst. Die Struktur dieses Enzyms im Komplex mit Ribulose-5-Phosphat offenbart eine bislang unbekannte Konformation des katalytisch essentiellen sauren Loops. Diese Konformation ist nur in Abwesenheit zweiwertiger Metallionen zu beobachten. Die Riboflavin Kinase katalysiert die Phosphorylierung von Riboflavin zu FMN. Die Struktur des monofunktionellen Enzyms aus Schizosaccharomyces pombe wurde mit der Methode des Multiplen Isomorphen Ersatzes gelöst. Die Riboflavin Kinase stellt eine neue Familie Phosphoryl-Gruppen übertragender Enzyme dar und offenbart eine neue ATP und Riboflavin Bindungs-Stelle. Tetrahydrofolat stellt mit seinen Derivaten essentielle Co-Faktoren bei der Übertragung und gegenseitigen Umwandlung von C1-Kohlenstoff-Einheiten verschiedener Oxidationsstufen dar. Letztere kommen in vielen Organismen vor und spielen bei der Biosynthese der Purin-Basen, der Biosynthese von Serin und Methionin, sowie bei der Formylierung von Methionyl-tRNA eine Rolle. Während Pflanzen und viele Mikroorganismen selbst Folat produzieren können, sind Säuger auf die Aufnahme über die Nahrung angewiesen. Unzureichende Versorgung mit dem Vitamin kann bei menschlichen Embryonen zu Neuralrohrdefekten führen. Die Struktur der 7,8-Dihydroneopterin Aldolase (DHNA) aus Arabidopsis thalianawurde mit der Methode des Molekularen Ersatzes gelöst. Aufgrund struktureller und mechanistischer Unterschiede der DHNA im Vergleich zu Aldolasen der Klassen I und II, wird eine neue Aldolase Klasse vorgeschlagen. 
Übersetzte Kurzfassung:
The Flavocoenzymes FMN and FAD are essential cofactors for catalysis of a wide variety of redox reactions. Moreover, they are involved in numerous other physiological processes involving light sensing, bioluminescence, circadian time-keeping and DNA repair. The universal precursor of flavocoenzymes, vitamin B2 (riboflavin), is biosynthesized by plants and many microorganisms but must be obtained from dietary sources by animals. Pathogenic eubacteria and probably pathogenic yeasts are unable to i...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
12.11.2004 
Dateigröße:
4309112 bytes 
Seiten:
111 
Letzte Änderung:
13.06.2007