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Originaltitel:
Solution State NMR Investigations on the Structure and Function of Proteins 
Originaluntertitel:
Application to Riboflavin Synthase 
Übersetzter Titel:
NMR-spektroskopische Untersuchung der Struktur und Funktion von Proteinen 
Übersetzter Untertitel:
Anwendung an Riboflavin Synthase 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Kessler, Horst (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
NMR; Protein structure; Homodimer; Ligand binding; Reaction mechanism 
Übersetzte Stichworte:
NMR; Protein Struktur; Homodimer; Ligandenbindung; Reaktionsmechanismus 
Schlagworte (SWD):
Proteine; Wirkstoff-Rezeptor-Bindung; Strukturaufklärung; NMR-Spektroskopie; Homodimere 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 244d 
Kurzfassung:
The structure of the amino-terminal domain of Escherichia coli riboflavin synthase (RiSy) has been determined by NMR spectroscopy with riboflavin as a bound ligand. The structure features a six-stranded antiparallel beta-barrel with a greek-key fold, both ends of which are closed by an alpha-helix. One riboflavin molecule is bound per monomer in a site at one end of the barrel which is comprised of elements of both monomers. The structure provides insights into the structure of the whole enzyme,...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Struktur der amino-terminalen Domäne der Riboflavin Synthase (RiSy) aus Escherichia coli wurde mit NMR-spektroskopischen Methoden mit Riboflavin als gebundenen Liganden bestimmt. Die Struktur beinhaltet ein sechststrängiges antiparalleles beta-barrel, welches die "greek-key" Faltung aufweist, beide Enden werden durch eine alpha-Helix verschlossen. Es wird ein Riboflavin Molekül pro Monomer in einer Bindungstasche am Ende des barrels gebunden, welches sich aus Teilen beider Monomere zusammens...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
12.03.2002 
Dateigröße:
3068157 bytes 
Seiten:
142 
Letzte Änderung:
11.06.2007