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Originaltitel:
Verlängerung des N-Terminus von Proteinen mithilfe von IgA-Protease 
Originaluntertitel:
Eine neue Methode zur posttranslationalen in vitro Modifikation von Proteinen 
Übersetzter Titel:
The prolongation of the N-terminus of proteins with IgA protease 
Übersetzter Untertitel:
A new method of posttranslational in vitro protein modification 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Schmidtchen, Franz Peter (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
reverse Proteolyse; IgA-Protease; Proteinmodifikation; N-Terminus 
Übersetzte Stichworte:
reverse proteolysis; IgA protease; protein modification; N-terminus 
Schlagworte (SWD):
Proteine; Aminoterminus; Proteolyse; Protease 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Ziel dieser Arbeit war die Entwicklung einer Methode zur N-terminalen, regiospezifischen Modifikation von Peptiden und Proteinen unter Verwendung der reversen Proteolyse. Mit Hilfe der IgA-Protease wurden die Bedingungen für die Segmentkupplung auf einem Modellpeptid (Carbohydrate Structure Mimicking Peptide) optimiert, um auf die Proteine übertragen zu werden. An das N-Terminus von zwei Rekombinantproteinen ( über site-directed-mutagenesis modifizierte Anticalin FluA: IgAP1 und IgAP2) wurde erf...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The aim of this work was the development of a method for N-terminal, regiospecific peptide and protein modification using the reverse proteolysis reaction. The conditions for the segment coupling were optimized on a model peptide (Carbohydrate Structure Mimicking Peptide) with IgA protease and than applied to proteins. On the N-terminus of two recombinant proteins (with site directed mutagenesis modified anticalin FluA: IgAP1 and IgAP2) a tetra peptide (PRPP) with an artificial protecting group...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
25.07.2002 
Dateigröße:
3098252 bytes 
Seiten:
185 
Letzte Änderung:
11.06.2007