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Originaltitel:
Strukturuntersuchungen an dem Phosphoenolpyruvat-Synthase Homolog aus Staphylothermus marinus 
Übersetzter Titel:
Structural studies on the phosphoenolpyruvate-synthase homologue from Staphylothermus marinus 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
PEP-Synthase; PEP-verwendend; Archaea; hyperthermophyl; Homomultimer; coiled-coil; Oligomerisierungsdomäne; Elektronenmikroskopie 
Übersetzte Stichworte:
PEP-Synthase; PEP-utilizing; archaea; hyperthermophilic; homomultimer; coiled-coil; oligomerization domain; electron microscopy 
Schlagworte (SWD):
Phosphoenolpyruvat; Synthasen; Archaebakterien; Strukturaufklärung; Elektronenmikroskopie 
TU-Systematik:
CHE 829d; CHE 832d; CHE 264d 
Kurzfassung:
Das Phosphoenolpyruvat (PEP)-Synthase Homolog aus dem hyperthermophilen Archaeon Staphylothermus marinus wurde im Rahmen dieser Arbeit als erster archaebakterieller Vertreter der Familie PEP-verwendender Enzyme strukturell charakterisiert. Der aus dem Zytosol gereinigte hochmolekulare Proteinkomplex besteht aus einem einzigen Typ Untereinheit (Mr 93,7). STEM-Messungen des Komplexes ergaben ein Molekulargewicht von 2,25±0,23 MDa. Die multimere Organisation von MAPS (24±2,5 Untereinheiten) steht i...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The phosphoenolpyruvte (PEP)-synthases belong to the family of structurally and functionally related PEP-utilizing enzymes. The only archaeal member of this family characterized thus far is the multimeric PEP-synthase homologue from the hyperthermophilic archaeonStaphylothermus marinus . The large protein complex was isolated from the cytosol and consists of a single type of subunits (Mr 93,7). STEM mass measurements of the complex indicated a molecular mass of 2,25±0,23 MDa. This protein comple...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
16.01.2002 
Dateigröße:
20965458 bytes 
Seiten:
91 
Letzte Änderung:
06.06.2007