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Original title:
Isolierung, Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse der ATP-Sulfurylase aus Saccharomyces cerevisiae 
Translated title:
Isolation, crystallisation and X-ray structure analysis of ATP sulfurylase from Saccharomyces cerevisiae 
Year:
2001 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Referee:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
Adenosin-5’-phosphosulfat/ATP-Sulfurylase/Röntgenkristallstruktur/Sulfataktivierung/Aminosäurebiosynthese 
Translated keywords:
adenosine-5’-phosphosulfate/ATP sulfurylase/crystal structure/sulfate activation/ sulfur amino acid biosynthesis 
Controlled terms:
Saccharomyces cervisiae; Sulfat-Adenylyltransferase (ATP) ; Röntgenstrukturanalyse 
TUM classification:
CHE 829d 
Abstract:
ATP-Sulfurylase (ATPS) ist das erste in einer Kaskade von Enzymen, die im Stoffwechselweg der Sulfataktivierung die intrazelluläre Aktivierung und den Einbau von Sulfat in organische Komponenten katalysieren. Nach der Aufnahme von Sulfat in die Zelle wird dieses durch die ATPS mit ATP zu Adenosin-5‘-phosphosulfat (APS) und Pyrophosphat umgesetzt. Dieses „aktivierte Sulfat“ wird dann nach enzymatischer 3‘-Phosphorylierung durch die APS-Kinase zu PAPS stufenweise zu Sulfid reduziert und in organis...    »
 
Translated abstract:
ATP sulfurylases (ATPS) are ubiquitous enzymes which catalyze the primary step of intracellular sulfate activation: the reaction of inorganic sulfate with ATP to form adenosine-5’-phosphosulfate (APS) and pyrophosphate. With the crystal structure of ATPS from the yeast Saccharomyces cerevisiae we have solved the first structure of a member of the ATP sulfurylase family. We have analyzed the crystal structure of the native enzyme at 1.95 Å resolution using multiple isomorphous replacement (MIR) a...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
13.11.2001 
File size:
25535767 bytes 
Pages:
128 
Last change:
06.06.2007