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Originaltitel:
Isolierung, Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse der ATP-Sulfurylase aus Saccharomyces cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Isolation, crystallisation and X-ray structure analysis of ATP sulfurylase from Saccharomyces cerevisiae 
Jahr:
2001 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Adenosin-5’-phosphosulfat/ATP-Sulfurylase/Röntgenkristallstruktur/Sulfataktivierung/Aminosäurebiosynthese 
Übersetzte Stichworte:
adenosine-5’-phosphosulfate/ATP sulfurylase/crystal structure/sulfate activation/ sulfur amino acid biosynthesis 
Schlagworte (SWD):
Saccharomyces cervisiae; Sulfat-Adenylyltransferase (ATP) ; Röntgenstrukturanalyse 
TU-Systematik:
CHE 829d 
Kurzfassung:
ATP-Sulfurylase (ATPS) ist das erste in einer Kaskade von Enzymen, die im Stoffwechselweg der Sulfataktivierung die intrazelluläre Aktivierung und den Einbau von Sulfat in organische Komponenten katalysieren. Nach der Aufnahme von Sulfat in die Zelle wird dieses durch die ATPS mit ATP zu Adenosin-5‘-phosphosulfat (APS) und Pyrophosphat umgesetzt. Dieses „aktivierte Sulfat“ wird dann nach enzymatischer 3‘-Phosphorylierung durch die APS-Kinase zu PAPS stufenweise zu Sulfid reduziert und in organis...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
ATP sulfurylases (ATPS) are ubiquitous enzymes which catalyze the primary step of intracellular sulfate activation: the reaction of inorganic sulfate with ATP to form adenosine-5’-phosphosulfate (APS) and pyrophosphate. With the crystal structure of ATPS from the yeast Saccharomyces cerevisiae we have solved the first structure of a member of the ATP sulfurylase family. We have analyzed the crystal structure of the native enzyme at 1.95 Å resolution using multiple isomorphous replacement (MIR) a...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
13.11.2001 
Dateigröße:
25535767 bytes 
Seiten:
128 
Letzte Änderung:
06.06.2007