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Originaltitel:
Röntgenkristallograhische Untersuchung von Proteinen der Pterin-Biosynthese 
Übersetzter Titel:
X-ray crystallographic analysis of proteins of pterin-biosynthesis 
Jahr:
2001 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Röntgenkristallographie; Kofaktor-Biosynthese; Molybdopterin; MoaB; MoaC; Tetrahydrobiopterin; GTP Cyclohydrolase I; GFRP 
Übersetzte Stichworte:
x-ray crystallography; cofactor biosynthesis; molybdopterin; MoaB; MoaC; tetrahydrobiopterin; GTP cyclohydrolase I; GFRP 
Schlagworte (SWD):
Pteridine; Biosynthese; Proteine; Röntgenstrukturanalyse 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 829d; CHE 832d 
Kurzfassung:
Molybdoenzyme spielen eine wichtige Rolle im Kohlenstoff- Schwefel- und Stickstoffmetabolismus der meisten Organismen. Mit Ausnahme der Nitrogenasen enthalten alle Molybdoenzyme im aktiven Zentrum den Molybdän-Kofaktor. Der organische Teil dieses Kofaktors ist Molybdopterin. Ziel dieser Arbeit war die röntgenkristallographische Untersuchung von Proteinen des moa-Operons um ein besseres Verständnis der Molybdopterin-Biosynthese zu erlangen. MoaB: Die Struktur von MoaB aus E. coli konnte gelöst we...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Molybdoenzymes play an important role in the carbon- sulfur- and nitrogenmetabolism of most organisms. With the sole exeption of the nitrogenases, all molybdoenzymes contain the molybdenum cofactor in the active site. The organic part of this cofactor is molybdopterin. The aim of this work was the x-ray crystallographic analysis of proteins of the moa-operon to get a better understanding of molybdopterin biosynthesis. MoaB: The structure of MoaB from E. coli could be solved. MoaB forms a hexamer...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
13.07.2001 
Dateigröße:
22286812 bytes 
Seiten:
91 
Letzte Änderung:
06.06.2007