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Originaltitel:
Isolierung, Klonierung, Expression, Reinigung und Kristallisation eukaryotischer 4-Hydroxyphenylpyruvat Dioxygenasen 
Originaluntertitel:
Röntgenstrukturanalyse von Inhibitorkomplexen löslicher anorganischer Pyrophosphatase aus Saccharomyces cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Isolation, cloning, expression, purification and crystallisation of eukaryotic 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenases 
Übersetzter Untertitel:
Crystal structure of soluble inorganic pyrophosphatase from Saccharomyces cerevisiae in complex with inhibitors 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Schlagworte (SWD):
Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase ; Eukaryonten; Biochemische Analyse ; Saccharomyces cerevisiae ; Pyrophosphatase; Inhibitorkomplex; Röntgenstrukturanalyse 
TU-Systematik:
CHE 832d ; CHE 808d ; CHE 810d 
Kurzfassung:
Die Arbeit beschreibt die Reinigung von 4-Hydroxyphenylpyruvat Dioxygenase (4-HPPD) aus Maiskeimlingen, weiterhin die Identifikation, Isolation, Klonierung und heterologe Überexpression von 4-HPPD aus Mais, Reis, Arabidopsis thaliana, Maus und Mensch. Die 4 HPPD aus Arabidopsis thaliana wurde kristllisiert und Röntgenbeugungsdaten aufgenommen. Lösliche anorganische Pyrophosphatase aus Saccharomyces cerevisiae wurde zusammen mit Inhibitoren kristallisiert und die Kristallstruktur der Inhibitorkom...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
1. 4-Hydroxphenylpyruvate Dioxygenase 4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase (4-HPPD) is a mononuclear, non-heme, iron containing enzyme and belongs to the group of 2-oxoacid dependent dioxygenases. It catalyzes the conversion of 4-hydroxphenylpyruvate to homogentisic acid. In most organisms 4-HPPD is involved in the catabolism of Tyrosin. In plants 4-HPPD is a key enzyme in the synthesis of a-tocopherol and plastoquinone, making it a potential target for herbicide development. In this work differe...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
10.03.2000 
Dateigröße:
11629619 bytes 
Seiten:
122 
Letzte Änderung:
05.06.2007