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Original title:
Structural investigation of Serum Amyloid A fibrils using solid-state NMR and the effect of Heparin on SAA aggregation
Translated title:
Strukturelle Untersuchung von Serum-Amyloid-A-Fibrillen mithilfe der Festkörper-NMR und die Auswirkungen von Heparin auf SAA-Aggregation
Author:
Sundaria, Arpita
Year:
2023
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
TUM School of Natural Sciences
Advisor:
Reif, Bernd (Prof. Dr.)
Referee:
Reif, Bernd (Prof. Dr.); Hagn, Franz (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
CHE Chemie
Keywords:
AA amyloidosis, SAA, NMR, structure of fibrils, polymorphs
Translated keywords:
AA-Amyloidose, SAA, NMR, Struktur der Fibrillen, Polymorphien
TUM classification:
CHE 244; CHE 808
Abstract:
This project uses solid-state NMR to investigate the structure of in vitro prepared Serum Amyloid A (SAA) protein fibrils in bulk using extracted fibrils as seeds. A comparative analysis was conducted between the seeded and non-seeded SAA fibrils to explore potential polymorphic forms of these fibrils. Finally, the impact of heparin on the aggregation mechanism and SAA fibrils' structure was deduced through NMR and biophysical characterizations.
Translated abstract:
Dieses Projekt verwendet Festkörper-NMR, um die Struktur von in vitro hergestellten Serum-Amyloid-A (SAA)-Proteinfibrillen zu untersuchen, bei denen extrahierte Fibrillen als Seed verwendet werden. Eine Vergleichsanalyse wurde zwischen den ge-seedeten und den nicht ge-seedeten SAA-Fibrillen durchgeführt, um mögliche polymorphe Formen dieser Fibrillen zu erforschen. Schließlich wurden die Auswirkungen von Heparin auf den Aggregationsmechanismus und die Struktur der SAA-Fibrillen durch NMR- und bi...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1713273
Date of submission:
26.06.2023
Oral examination:
29.09.2023
File size:
14592583 bytes
Pages:
129
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20230929-1713273-1-2
Last change:
13.11.2023
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