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Originaltitel:
Structural investigation of Serum Amyloid A fibrils using solid-state NMR and the effect of Heparin on SAA aggregation
Übersetzter Titel:
Strukturelle Untersuchung von Serum-Amyloid-A-Fibrillen mithilfe der Festkörper-NMR und die Auswirkungen von Heparin auf SAA-Aggregation
Autor:
Sundaria, Arpita
Jahr:
2023
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Betreuer:
Reif, Bernd (Prof. Dr.)
Gutachter:
Reif, Bernd (Prof. Dr.); Hagn, Franz (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
AA amyloidosis, SAA, NMR, structure of fibrils, polymorphs
Übersetzte Stichworte:
AA-Amyloidose, SAA, NMR, Struktur der Fibrillen, Polymorphien
TU-Systematik:
CHE 244; CHE 808
Kurzfassung:
This project uses solid-state NMR to investigate the structure of in vitro prepared Serum Amyloid A (SAA) protein fibrils in bulk using extracted fibrils as seeds. A comparative analysis was conducted between the seeded and non-seeded SAA fibrils to explore potential polymorphic forms of these fibrils. Finally, the impact of heparin on the aggregation mechanism and SAA fibrils' structure was deduced through NMR and biophysical characterizations.
Übersetzte Kurzfassung:
Dieses Projekt verwendet Festkörper-NMR, um die Struktur von in vitro hergestellten Serum-Amyloid-A (SAA)-Proteinfibrillen zu untersuchen, bei denen extrahierte Fibrillen als Seed verwendet werden. Eine Vergleichsanalyse wurde zwischen den ge-seedeten und den nicht ge-seedeten SAA-Fibrillen durchgeführt, um mögliche polymorphe Formen dieser Fibrillen zu erforschen. Schließlich wurden die Auswirkungen von Heparin auf den Aggregationsmechanismus und die Struktur der SAA-Fibrillen durch NMR- und bi...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1713273
Eingereicht am:
26.06.2023
Mündliche Prüfung:
29.09.2023
Dateigröße:
14592583 bytes
Seiten:
129
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20230929-1713273-1-2
Letzte Änderung:
13.11.2023
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