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Originaltitel:
Structural and functional characterization of GID/CTLH E3 ubiquitin ligases
Übersetzter Titel:
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von GID/CTLH E3-Ligasen
Autor:
Sherpa, Dawafuti
Jahr:
2022
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Betreuer:
Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.)
Gutachter:
Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.); Sattler, Michael (Prof. Dr.); Finley, Daniel (Prof., Ph.D.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
ubiquitin, E3 ligases, protein degradation, GID, CTLH
TU-Systematik:
CHE 000; BIO 000; CIT 000
Kurzfassung:
We know little about how E3 ubiquitin ligases are configured to match protein features like different folds, oligomeric states and post-translational modifications. By studying GID/CTLH E3, we answer some of these fundamental questions. We have uncovered a higher-order assembly of the GID as a strategy for targeting its oligomeric substrate Fbp1 and elucidated how the pliable nature of the GID substrate receptors allows for a variety of substrate degron binding. Moreover, we show that these stru...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Wir wissen wenig darüber, wie E3 Ubiquitin Ligasen konfiguriert sind, um Proteinmerkmale wie diverse Faltungen, oligomere Zustände und posttranslationale Modifikationen anzupassen. Durch die Untersuchung von GID/CTLH E3 können wir dieser Fragen beantworten. Wir haben einen Aufbau höherer Ordnung des GID E3 als Strategie für die Regulierung auf sein oligomeres Substrat Fbp1 endeckt und aufgeklärt, wie die biegsame Natur der GID-Substratrezeptoren eine Vielzahl von Substrat-degron Bindungen ermögl...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1685772
Eingereicht am:
29.08.2022
Mündliche Prüfung:
09.12.2022
Dateigröße:
12063943 bytes
Seiten:
92
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20221209-1685772-1-0
Letzte Änderung:
03.02.2023
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