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Originaltitel:
Unraveling bacterial interkingdom signaling by targeting phosphoaspartate with chemoproteomics
Übersetzter Titel:
Entschlüsselung des bakteriellen Interkingdom-Signalings durch Adressierung von Phosphoaspartat mittels chemoproteomischer Methoden
Autor:
Allihn, Patrick Wolfgang Anton
Jahr:
2021
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
Gutachter:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Lang, Kathrin (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
interkingdom signaling, two-component system, phosphoaspartate, activity-based protein profiling
Übersetzte Stichworte:
Pathogen-Wirtszell Interaktion, Zweikomponentensystem, Phosphoaspartat, aktivitätsbasierte Proteinprofilierung
TU-Systematik:
CHE 600; CHE 800
Kurzfassung:
Two-component systems are indispensable for the survival and pathogenicity of bacteria. Involving a phosphoaspartate (pAsp) intermediate essential for their activity, they play a key part in the recognition of antimicrobial peptides directed against them by host cells and trigger the development of adaptive resistance. The goal of this thesis was to establish a chemical proteomic strategy to analyze the transient posttranslational modification pAsp in bacteria and decipher its role in interkingdom signaling in P. aeruginosa.
Übersetzte Kurzfassung:
Zweikomponentensysteme sind für das Überleben und die Pathogenität von Bakterien unerlässlich. Unter Beteiligung eines Phosphoaspartat (pAsp)-Zwischenprodukts, das für deren Aktivität wesentlich ist, spielen sie eine Schlüsselrolle bei der Erkennung gegen sie gerichteter antimikrobieller Peptide von Wirtszellen und lösen die Entwicklung adaptiver Resistenz aus. Ziel dieser Arbeit war die Etablierung einer chemoproteomischen Strategie zur Analyse der transienten posttranslationalen Modifikation pAsp in Bakterien und die Entschlüsselung ihrer Funktion im Interkingdom Signaling in P. aeruginosa.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1633229
Eingereicht am:
03.11.2021
Mündliche Prüfung:
23.11.2021
Dateigröße:
8435591 bytes
Seiten:
150
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20211123-1633229-1-9
Letzte Änderung:
23.11.2023
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