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Originaltitel:
X-ray crystallographic analysis of the ‘ancestral β-subunit protein’ (Anbu) from Hyphomicrobium sp. and the hetero-oligomeric protease ClpP1/2 from Listeria monocytogenes 
Übersetzter Titel:
Röntgenstrukturanalyse des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins’ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. und der hetero-oligomeren Protease ClpP1/2 aus Listeria monocytogenes 
Jahr:
2017 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Groll, Michael (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Groll, Michael (Prof. Dr.); Kaila, Ville (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
TU-Systematik:
CHE 800d 
Kurzfassung:
Bacteria possess a huge variety of proteases for cellular maintenance and virulence regulation. Two representative candidates were studied via X-ray crystallography. The 'ancestral β-subunit protein' (Anbu) from Hyphomicrobium sp. was characterized to explore the evolutionary roots of the family of proteasomal Ntn-hydrolases, whereas the structure of the ClpP1/2 protease pointed out important differences between homo- and heteromeric ClpP complexes in Listeria monocytogenes
Übersetzte Kurzfassung:
Bakterien verfügen über eine Vielzahl an Proteasen, um ihre Lebensfunktion und Virulenz zu steuern. Zwei repräsentative Vertreter wurden per Röntgenstrukturanalyse untersucht. Mithilfe des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins‘ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. konnten die evolutionären Wurzeln der Familie der proteasomalen Ntn-Hydrolasen genauer erforscht werden, während die Struktur der ClpP1/2 Protease wichtige Unterschiede zwischen homo- und heteromeren ClpP Komplexen in Listeria monocytogenes au...    »
 
Mündliche Prüfung:
14.12.2017 
Dateigröße:
6619416 bytes 
Seiten:
113 
Letzte Änderung:
30.04.2018