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Originaltitel:
Conformational Dynamics and Mechanisms of RNA Recognition by the Multidomain Splicing Factor U2AF 
Übersetzter Titel:
Konformationelle Dynamik und Mechanismen der RNA-Bindung des Multidomänenspleißfaktors U2AF 
Jahr:
2017 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Sattler, Michael (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Sattler, Michael (Prof. Dr.); Reif, Bernd (Prof. Dr.); Förster, Friedrich (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
U2AF, NMR, spliceosome assembly 
Übersetzte Stichworte:
U2AF, NMR, Spleißosomassemblierung 
TU-Systematik:
CHE 808d; CHE 244d 
Kurzfassung:
Molecular mechanisms of RNA recognition by the essential splicing factor U2AF are studied by NMR, SAXS and FRET. The tandem RNA binding domains of U2AF65 adopt an ensemble of inactive conformations. RNA binding by U2AF65 is proofread by an autoinhibitory interaction of the linker connecting the RRM domains. The presence of U2AF35 induces an open state of U2AF65 in the absence of RNA and thereby favors the binding of weak Py-tracts, consistent with its role in spliceosome assembly. 
Übersetzte Kurzfassung:
Mechanismen der RNA Bindung des essentiellen Spleißfaktors U2AF wurden mittels NMR, SAXS und FRET untersucht. Die RNA bindenden Tandemdomänen von U2AF65 bilden ein Ensemble inaktiver Konformationen. U2AF65s RNA-Bindung wird durch eine autoinhibitorische Interaktion des Linkers korrekturgelesen. Die Gegenwart von U2AF35 induziert den offenen Zustand von U2AF65 auch ohne gebundene RNA und erleichtert so die Bindung schwacher Py-Stränge, konsistent mit seiner Rolle in der Spleißosomassemblierung. 
Mündliche Prüfung:
24.03.2017 
Dateigröße:
9406226 bytes 
Seiten:
165 
Letzte Änderung:
14.02.2018