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Originaltitel:
BLaTM: A novel method to measure transmembrane domain interactions 
Übersetzter Titel:
BLaTM: Eine neuartige Methode zur Messung von Transmembrandomäneninteraktionen 
Jahr:
2017 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
TU-Systematik:
CHE 762d 
Kurzfassung:
About one quarter of the human genome codes for membrane proteins. These proteins are embedded in cell membranes via hydrophobic segments, the transmembrane domains (TMDs). They specifically interact with each other by more or less unknown sequence motifs. In this dissertation a novel method for the quantification of these interactions was developed, based on protein complementation of the β-lactamase. The higher the affinity of two distinct TMDs, the higher is the ampicillin resistance of E. co...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Etwa ein Viertel des menschlichen Genoms kodiert für Membranproteine. Diese Proteine sind mit hydrophoben Proteinsegmenten, den Transmembrandomänen (TMDn), in Zellmembranen eingelagert und interagieren sehr spezifisch über weitgehend unbekannte Sequenzmotive miteinander. In dieser Dissertation wurde eine neue Methode, basierend auf Proteinkomplementierung der β-Lactamase, entwickelt, um diese Interaktionen messen zu können. Je stärker zwei bestimmte TMDn miteinander agieren, desto höher ist die...    »
 
Mündliche Prüfung:
28.02.2017 
Dateigröße:
23526489 bytes 
Seiten:
140 
Letzte Änderung:
29.03.2017