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Original title:
BLaTM: A novel method to measure transmembrane domain interactions 
Translated title:
BLaTM: Eine neuartige Methode zur Messung von Transmembrandomäneninteraktionen 
Year:
2017 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Advisor:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Referee:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
BIO Biowissenschaften 
TUM classification:
CHE 762d 
Abstract:
About one quarter of the human genome codes for membrane proteins. These proteins are embedded in cell membranes via hydrophobic segments, the transmembrane domains (TMDs). They specifically interact with each other by more or less unknown sequence motifs. In this dissertation a novel method for the quantification of these interactions was developed, based on protein complementation of the β-lactamase. The higher the affinity of two distinct TMDs, the higher is the ampicillin resistance of E. co...    »
 
Translated abstract:
Etwa ein Viertel des menschlichen Genoms kodiert für Membranproteine. Diese Proteine sind mit hydrophoben Proteinsegmenten, den Transmembrandomänen (TMDn), in Zellmembranen eingelagert und interagieren sehr spezifisch über weitgehend unbekannte Sequenzmotive miteinander. In dieser Dissertation wurde eine neue Methode, basierend auf Proteinkomplementierung der β-Lactamase, entwickelt, um diese Interaktionen messen zu können. Je stärker zwei bestimmte TMDn miteinander agieren, desto höher ist die...    »
 
Oral examination:
28.02.2017 
File size:
23526489 bytes 
Pages:
140 
Last change:
29.03.2017