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Originaltitel:
Heat shock protein 90 studied at the single molecule level 
Originaluntertitel:
From structure to dynamics 
Übersetzter Titel:
Einzelmolekülmessungen an dem Hitzeschockprotein 90 
Übersetzter Untertitel:
von Struktur zu Dynamik 
Jahr:
2016 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Physik 
Betreuer:
Rief, Matthias (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Hugel, Thorsten (Prof. Dr.); Lipfert, Jan (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
PHY Physik 
Stichworte:
Hsp90, optical tweezers, protein folding, charged linker 
Übersetzte Stichworte:
Hsp90, optische Pinzette, Proteinfaltung, Charged linker 
TU-Systematik:
PHY 820d 
Kurzfassung:
The molecular chaperone heat shock protein 90 is essential to maturate a large set of client proteins. In this thesis the folding and dimer-assembly process of such a large system is investigated using optical tweezers. It is found that the formation of intra- and cross-domain misfolds dominates protein folding. After assembly, heat shock protein 90 undergoes large conformational changes, which are important for the function and studied using single molecule methods. Particularly interesting is...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Das molekulare Chaperon Hitzeschockprotein 90 ist essentiell für die Aktivierung vieler Proteine. In dieser Arbeit werden die Faltung und die Dimerisierung von diesem großen System mithilfe von optischen Pinzetten untersucht. Es zeigt sich, dass intra- und domänenübergreifende missgefaltete Zustände den Faltungsprozess dominieren. Die großen Konformationsänderungen des gefalteten Proteins sind wichtig für die biologische Aktivität und werden mit Einzelmolekülmethoden untersucht. Besonders intere...    »
 
Mündliche Prüfung:
30.06.2016 
Dateigröße:
20442811 bytes 
Seiten:
193 
Letzte Änderung:
24.07.2017