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Original title:
Unilaterale Konserviertheit und homotypische Interaktion von Transmembranhelices im humanen bitopischen Membranproteom
Translated title:
Unilateral conservation and homotypic interaction of transmembrane helices in the human bitopic proteome
Author:
Ried, Christian Lothar
Year:
2014
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Advisor:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Referee:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.); Zäh, Michael F. (Univ. Prof. Dr.-Ing.), Abele, Eberhard (Univ. Prof. Dr.-Ing.)
Language:
de
Subject group:
BIO Biowissenschaften
Keywords:
Transmembrandomäne, Interaktion, bitopisch, homotypisch, Fluoreszenz, Anisotropie, Sulfhydryloxidase 2, QSOX2, ToxR
Translated keywords:
Transmembrane domain, interaction, bitopic, homotypic, fluorescence, anisotropy, sulfhydryl oxidase 2, QSOX2, ToxR
Abstract:
Diese Arbeit untersucht, ob sich die Fähigkeit zur nicht-kovalenten Interaktion von Transmembrandomänen (TMDn) vorhersagen lässt. Fast die Hälfte aller menschlichen bitopischen Proteine besitzt eine signifikant unilateral konservierte helikale TMD. Eine Korrelation mit homotypischer Interaktionsfähigkeit wurde experimentell nachgewiesen. Konservierte Helixseiten sind folglich meist Helix-Helix Kontaktflächen. Zusätzlich wurde die TMD des humanen QSOX2 Proteins untersucht und ein neue Methode zur...     »
Translated abstract:
In this study, predictability of the propensity for non-covalent interactions of transmembrane domains (TMDs) was tested. Almost half of all human bitopic proteins possess a helical TMD with significant unilateral conservation. A correlation with homotypic interaction was found experimentally. Therefore most conserved helix sides represent helix-helix interfaces. Additionally, the TMD of the human QSOX2 protein was studied and a new assay for the analysis of TMD interaction was established.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1185934
Date of submission:
17.12.2013
Oral examination:
14.05.2014
File size:
12018093 bytes
Pages:
170
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20140514-1185934-0-5
Last change:
02.06.2014
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