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Originaltitel:
Unilaterale Konserviertheit und homotypische Interaktion von Transmembranhelices im humanen bitopischen Membranproteom 
Übersetzter Titel:
Unilateral conservation and homotypic interaction of transmembrane helices in the human bitopic proteome 
Jahr:
2014 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.); Zäh, Michael F. (Univ. Prof. Dr.-Ing.), Abele, Eberhard (Univ. Prof. Dr.-Ing.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
Transmembrandomäne, Interaktion, bitopisch, homotypisch, Fluoreszenz, Anisotropie, Sulfhydryloxidase 2, QSOX2, ToxR 
Übersetzte Stichworte:
Transmembrane domain, interaction, bitopic, homotypic, fluorescence, anisotropy, sulfhydryl oxidase 2, QSOX2, ToxR 
Kurzfassung:
Diese Arbeit untersucht, ob sich die Fähigkeit zur nicht-kovalenten Interaktion von Transmembrandomänen (TMDn) vorhersagen lässt. Fast die Hälfte aller menschlichen bitopischen Proteine besitzt eine signifikant unilateral konservierte helikale TMD. Eine Korrelation mit homotypischer Interaktionsfähigkeit wurde experimentell nachgewiesen. Konservierte Helixseiten sind folglich meist Helix-Helix Kontaktflächen. Zusätzlich wurde die TMD des humanen QSOX2 Proteins untersucht und ein neue Methode zur...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In this study, predictability of the propensity for non-covalent interactions of transmembrane domains (TMDs) was tested. Almost half of all human bitopic proteins possess a helical TMD with significant unilateral conservation. A correlation with homotypic interaction was found experimentally. Therefore most conserved helix sides represent helix-helix interfaces. Additionally, the TMD of the human QSOX2 protein was studied and a new assay for the analysis of TMD interaction was established. 
Mündliche Prüfung:
14.05.2014 
Dateigröße:
12018093 bytes 
Seiten:
170 
Letzte Änderung:
02.06.2014