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Originaltitel:
Unilaterale Konserviertheit und homotypische Interaktion von Transmembranhelices im humanen bitopischen Membranproteom
Übersetzter Titel:
Unilateral conservation and homotypic interaction of transmembrane helices in the human bitopic proteome
Autor:
Ried, Christian Lothar
Jahr:
2014
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.); Zäh, Michael F. (Univ. Prof. Dr.-Ing.), Abele, Eberhard (Univ. Prof. Dr.-Ing.)
Sprache:
de
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
Transmembrandomäne, Interaktion, bitopisch, homotypisch, Fluoreszenz, Anisotropie, Sulfhydryloxidase 2, QSOX2, ToxR
Übersetzte Stichworte:
Transmembrane domain, interaction, bitopic, homotypic, fluorescence, anisotropy, sulfhydryl oxidase 2, QSOX2, ToxR
Kurzfassung:
Diese Arbeit untersucht, ob sich die Fähigkeit zur nicht-kovalenten Interaktion von Transmembrandomänen (TMDn) vorhersagen lässt. Fast die Hälfte aller menschlichen bitopischen Proteine besitzt eine signifikant unilateral konservierte helikale TMD. Eine Korrelation mit homotypischer Interaktionsfähigkeit wurde experimentell nachgewiesen. Konservierte Helixseiten sind folglich meist Helix-Helix Kontaktflächen. Zusätzlich wurde die TMD des humanen QSOX2 Proteins untersucht und ein neue Methode zur...     »
Übersetzte Kurzfassung:
In this study, predictability of the propensity for non-covalent interactions of transmembrane domains (TMDs) was tested. Almost half of all human bitopic proteins possess a helical TMD with significant unilateral conservation. A correlation with homotypic interaction was found experimentally. Therefore most conserved helix sides represent helix-helix interfaces. Additionally, the TMD of the human QSOX2 protein was studied and a new assay for the analysis of TMD interaction was established.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1185934
Eingereicht am:
17.12.2013
Mündliche Prüfung:
14.05.2014
Dateigröße:
12018093 bytes
Seiten:
170
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20140514-1185934-0-5
Letzte Änderung:
02.06.2014
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