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Originaltitel:
Structure, Function and Inhibition of ClpP Proteases
Übersetzter Titel:
Struktur, Funktion und Inhibition von ClpP-Proteasen
Autor:
Gersch, Malte
Jahr:
2013
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
Gutachter:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Itzen, Aymelt (Prof. Dr.); Zipse, Hendrik (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
Protease, Inhibition, ClpP, Lactone, Proteasome, Enzyme Inhibition, Staphylococcus aureus
Übersetzte Stichworte:
Protease, Inhibition, ClpP, Lacton, Proteasom, Enzyminhibition, Staphylococcus aureus
Kurzfassung:
This work covers three main aspects of ClpP proteases: (i) Structural analysis of ClpP from pathogenic Staphylococcus aureus uncovered a regulator switch preventing uncontrolled proteolysis. (ii) The determination of cleavage site specificities provided insights into enzyme function as well as enhanced substrates for activity measurements. (iii) Three different modes of inhibition were discovered, ranging from blockage of the active site, to disruption of oligomerization and dehydroalanine forma...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Diese Arbeit über ClpP-Proteasen deckt drei Aspekte ab: (i) Die Strukturanalyse von ClpP aus dem Pathogen Staphylococcus aureus führte zur Entdeckung eines Regulators, der unkontrollierten Proteinabbau verhindert. (ii) Die Bestimmung der Schnittpräferenzen erlaubt Einsichten in den enzymatischen Mechanismus und stellt bessere Substrate für Aktivitätsmessungen bereit. (iii) Drei verschiedene Inhibitionsmechanismen wurden entdeckt: Die Blockierung des aktiven Zentrums, die Störung des oligomeren Z...     »
ISBN:
978-3-8439-1394-2
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1177896
Eingereicht am:
11.11.2013
Mündliche Prüfung:
10.12.2013
Letzte Änderung:
29.01.2016
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