Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Functional analysis of the co-chaperones Aha1 and Cns1 from S. cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Funktionelle Charakterisierung der Cochaperone Aha1 und Cns1 von S. cerevisiae 
Jahr:
2012 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Hugel, Thorsten (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Schlagworte (SWD):
Hitzeschock-Proteine 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Hsp90 is a highly conserved molecular chaperone which functions as a global regulator for the folding and activation of many cellular proteins. Various cochaperones interact with Hsp90 and regulate its activity. In this work, the activation mechanism of the cochaperone Aha1 on the Hsp90 ATPase activity was analyzed. Additionally for Cns1, several Hsp90-cochaperone complexes were identified. That leads to the integration of Cns1 within the Hsp90/Hsp70 cochaperone cycle. 
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp90 ist ein molekulares Chaperon, welches an der Faltung und Regulierung vieler zellulärer Proteine beteiligt ist. Verschiedene Cochaperone interagieren mit Hsp90 und regulieren die Aktivität von Hsp90. In dieser Arbeit ist der spezifische Mechanismus der Hsp90 Aktivierung durch das Cochaperon Aha1 gezeigt. Für das Cochaperon Cns1 wurden unterschiedliche Hsp90-Cochaperon Komplexe nachgewiesen, die es erlaubten Cns1 in den Hsp90/Hsp70 Chaperon Zyklus zu integrieren. 
Mündliche Prüfung:
30.08.2012 
Dateigröße:
5478887 bytes 
Seiten:
165 
Letzte Änderung:
06.12.2013