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Originaltitel:
Co-chaperone interactions in the Hsp90 chaperone cycle 
Übersetzter Titel:
Co-Chaperon-Wechselwirkungen im Hsp90 Chaperon-Zyklus 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.); Sattler, Michael (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Kurzfassung:
Hsp90 is a conserved and abundant molecular chaperone. The function of Hsp90 is regulated through the interactions with various accessory proteins, called co-chaperone. Different Hsp90/co-chaperone complexes have been found to have important functions in the maturation of the client proteins. In this thesis, the complexes formed by Hsp90 and its co-chaperones were characterized and the progression of the chaperone cycle was investigated by analytical ultracentrifugation, fluorescence resonance e...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp90 ist ein evolutionär hoch konserviertes und weit verbreitetes ATP-abhängiges molekulares Chaperon. Hsp90 agiert nicht alleine, sondern mit Hilfe von verschiedenen akzessorischen Proteinen, den sogenannten Co-Chaperonen. Unterschiedliche Hsp90/Co-Chaperon-Komplexe wurden während der Reifung von Substratproteinen gefunden. In dieser Arbeit wurden die Komplexe, die Hsp90 mit den Co-Chaperonen bildet, charakterisiert und deren Einfluss auf den Chaperonzyklus durch analytische Ultrazentrifugatio...    »
 
Mündliche Prüfung:
16.12.2011 
Dateigröße:
4752897 bytes 
Seiten:
138 
Letzte Änderung:
07.02.2012