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Originaltitel:
Functional conformations of the molecular chaperone BiP 
Übersetzter Titel:
Charakterisierung des molekularen Chaperons BiP 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.); Antes, Iris (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; NAT Naturwissenschaften (allgemein) 
Kurzfassung:
Antibodies are complex biomolecules and their correct folding and assembly has to be carefully monitored in the endoplasmic reticulum. An important control element is the molecular chaperone BiP, a member of the Hsp70 family. In this work, the selectivity of BiP for substrates was analyzed revealing that BiP preferentially binds to linear and not kinked substrates. The conformational transitions of the individual domains of BiP were analyzed using single particle FRET (in collaboration with Prof...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Antikörper sind komplex aufgebaute Biomoleküle, deren korrekte Faltung und Assemblierung im endoplasmatischen Retikulum streng kontrolliert wird. Ein wichtiges Kontrollelement ist hierbei das molekulare Chaperon BiP. In dieser Arbeit wurde die Selektivität von BiP für Bindestellen in Proteinen untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass BiP gestreckte Peptid-Sequenzen bindet, wohingegen geknickte Konformationen nicht erkannt werden. Darüberhinaus konnten mittels Einzel-Molekül FRET (In Kooperatio...    »
 
Mündliche Prüfung:
14.07.2011 
Dateigröße:
10019711 bytes 
Seiten:
112 
Letzte Änderung:
26.07.2011