Translated abstract:
Die Struktur des Schizosaccharomyces pombe 26S Proteasoms wurde mittels Kryoelektronenmikroskopie und Einzelpartikelanalyse mit einer Auflösung von 9.1 Å-1 rekonstruiert. Um die Quartärstruktur des 26S Proteasoms zu untersuchen, wurden verschiedene Markierungstechniken und chemische Vernetzung von Aminosäureseitenketten in Verbindung mit Massenspektrometrie genutzt. Die Topologie des AAA-ATPase-Moduls im regulatorischen Komplex und dessen räumliche Beziehung zum α-Ring des Kernkomplexes wurde bestimmt.
Mit Hilfe von Bildklassifizierung und Varianzanalyse wurde ein Bereich hoher „Aktivität“ lokalisiert, welcher das AAA-ATPase-Modul umgibt. Diese Aktivität ist wahrscheinlich auf vorrübergehende Bindungen von Proteinen, die mit dem Proteasom interagieren so wie auf die strukturelle Heterogenität der Partikel zurückzuführen. Es wurde ein integriertes Modell entwickelt, welches Einsichten in den Proteinabbau durch das 26S Proteasom gibt.