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Originaltitel:
Regulation of Mammalian Autophagy by Unc-51-Like Kinase 1 
Übersetzter Titel:
Regulation von Autophagie in Säugerzellen durch Unc-51-Like Kinase 1 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Gemmecker, Gerd (Priv.-Doz. Dr.) 
Gutachter:
Gemmecker, Gerd (Priv.-Doz. Dr.); Becker, Karl-Friedrich (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Stichworte:
autophagy, ULK1, AMPK, phosphorylation, energy stress 
Übersetzte Stichworte:
Autophagie, ULK1, AMPK, Phosphorylierung, Energie-Stress 
Kurzfassung:
This thesis investigated how stress signals are transferred to the autophagy-machinery. The focus of our work was the protein kinase ULK1, the homolog of the Atg1-protein, a key initiator of autophagy in yeast. We showed that ULK1 interacts with the central cellular energy sensor AMPK and that ULK1 is a novel AMPK-substrate. Unprecedented in the literature, we determined amino acid residues in ULK1 that are specifically phosphorylated under stress conditions, and for three of these residues, we...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Ausgehend von der Proteinkinase ULK1, dem Homologen eines Schlüsselinitiators von Autophagie in Hefe, Atg1, wurde die grundsätzliche Frage untersucht, wie Stresssignale auf die Autophagiemaschinerie übertragen werden. Es wurde gezeigt, dass ULK1 mit dem zentralen zellulären Energiesensor AMPK interagiert und dass es sich bei ULK1 um ein neuartiges AMPK-Substrat handelt. Erstmals wurden Aminosäurereste in ULK1 bestimmt, die spezifisch unter Stressbedingungen phosphoryliert werden und die Phosphor...    »
 
Mündliche Prüfung:
22.07.2011 
Dateigröße:
27786904 bytes 
Seiten:
148 
Letzte Änderung:
02.08.2011