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Original title:
Cystein-reiches Protein 2, ein neues Subsrtat der cGMP-Kinase I
Original subtitle:
gewebespezifische Expression und Identifizierung von interagierenden Proteinen
Translated title:
Cystein-rich Protein 2, a new Substrate of cGMP-Kinase
Translated subtitle:
ITissuespecific Expression and Identification of Interacting Proteins
Author:
Pöschl, Peter
Year:
2003
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Medizin
Advisor:
Ruth, P. (Univ.-Prof. Dr. rer.nat., Eberhard-Karls-Universität Tübingen)
Referee:
Ruth, P. (Univ.-Prof. Dr. rer.nat., Eberhard-Karls-Universität Tübingen); Hofmann, F. (Univ.-Prof. Dr. med.)
Format:
Text
Language:
de
Subject group:
MED Medizin
Keywords:
CRP2; cGMP; NO; Kinase; Hefe-Zwei-Hybrid; eIF4AI
Translated keywords:
CRP2; cGMP; NO; Kinase; Yeast-Two-Hybrid; eIF4AI
Abstract:
Mehrere Proteine sind als Effektoren der NO/cGMP/cGMP-Kinase Signalkaskade postuliert. Das kürzlich postulierte cGMP-Kinase Substrat CRP2 zeigt nach Western-Blot Analysen ein ubiquitäres Expressionsmuster mit sehr unterschiedlicher Expressionshöhe. Im Zwei-Hybrid-System interagiert die cGMP-Kinase Ia 7-fach stärker mit CRP2 als die cGMP-Kinase Iß und der Translationsinitiationsfaktor eIF4AI konnte als Interaktor von CRP2 identifiziert werden. Sowohl eIF4AI als auch die NO/cGMP/cGMP-Kinase I Sign...     »
Translated abstract:
Several proteins have been described as effectors of the NO/cGMP/cGMP-Kinase signaling cascade.The recently described cGMP-Kinase substrate CRP2 was shown by western blotting to be ubiqitously expressed with a very diverse level of expression among different tissues. Using the two-hybrid-system, cGMP-Kinase Ia was found to have a sevenfold stronger interaction than cGMP-Kinase Iß with CRP2. The translation initiation factor eIF4AI could be defined as a new interactor of CRP2. The NO/cGMP/cGMP-Ki...     »
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=602301
Date of submission:
16.01.2003
Oral examination:
30.05.2003
File size:
1075085 bytes
Pages:
87
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss2003053003318
Last change:
27.06.2005
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