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Original title:
Crystal Contact Engineering to Enhance Protein Crystallization Processes 
Translated title:
Austausch von Aminosäuren an Kristallkontakten zur Verbesserung von Proteinkristallisationsprozessen 
Year:
2020 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Maschinenwesen 
Advisor:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.) 
Referee:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
BIO Biowissenschaften 
Keywords:
Protein crystallization, Crystal contact engineering, Downstream processing, Protein purification, Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase, Biotechnology 
Translated keywords:
Proteinkristallisation, Protein-Engineering, Proteinreinigung, Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase, Biotechnologie 
TUM classification:
CIT 900d 
Abstract:
The crystal contacts of an alcohol dehydrogenase from Lactobacillus brevis, recombinantly available with E. coli, were analyzed to subsequently exchange individual amino acids in a targeted approach. The aim was to enhance crystal contact interactions. Many of the enzyme mutants crystallized faster than the non-modified enzyme. The generation of electrostatic interactions was particularly successful, enabling protein crystallization from cell lysate as an efficient purification method. 
Translated abstract:
Die Kristallkontakte einer mit E. coli rekombinant verfügbaren Alkoholdehydrogenase aus Lactobacillus brevis wurden analysiert, um dort nachfolgend einzelne Aminosäuren gezielt zur Erzeugung verstärkter Wechselwirkungen auszutauschen. Viele der Enzymmutanten kristallisierten schneller als das Ausgangsenzym. Besonders erfolgreich war die Erzeugung von elektrostatischen Wechselwirkungen, so dass eine Proteinkristallisation direkt aus Zelllysat zur effizienten Produktaufarbeitung ermöglicht wurde. 
Oral examination:
20.11.2020 
File size:
13909112 bytes 
Pages:
160 
Last change:
21.01.2021