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Originaltitel:
Determining the ubiquitylation mechanism of UBR5
Übersetzter Titel:
Aufschlüsselung des Ubiquitinylierungsmechanismus von UBR5
Autor:
Hehl, Laura Anna
Jahr:
2024
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Betreuer:
Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.)
Gutachter:
Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.); Nedialkova, Danny (Prof. Dr.); Lorenz, Sonja (Priv.-Doz. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
Ubiquitin, HECT E3 Ligase, Ubiquitin chains, cryo-EM, chemical probes
TU-Systematik:
CHE 800
Kurzfassung:
HECT E3 ligases play a crucial role in regulating cellular processes through linkage-specific ubiquitin chain formation. Malfunctions contribute to various diseases, yet the structural mechanisms remain elusive. Employing chemical probes, and cryo-EM, we elucidated a detailed HECT polyubiquitylation cascade. This study reveals mechanistic intricacies of UBR5 showcasing its robust catalytic activity, remarkable processivity, and sustained linkage-specificity during ubiquitin chain formation.
Übersetzte Kurzfassung:
HECT-E3-Ligasen spielen eine entscheidende Rolle bei der Regulierung zellulärer Prozesse durch die verknüpfungsspezifische Bildung von Ubiquitin-Ketten. Fehlfunktionen tragen zu verschiedenen Krankheiten bei, doch die strukturellen Mechanismen sind nach wie vor schwer zu verstehen. Mit Hilfe von chemischen Sonden und Kryo-EM haben wir eine detaillierte HECT-Polyubiquitinylierungskaskade aufgeklärt. Diese Studie enthüllt mechanistische Feinheiten von UBR5, die seine robuste katalytische Aktivit...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1733449
Eingereicht am:
06.02.2024
Mündliche Prüfung:
30.04.2024
Dateigröße:
22920842 bytes
Seiten:
132
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240430-1733449-1-9
Letzte Änderung:
03.06.2024
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