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- Original title:
- Mechanistic studies of GID/CTLH E3 ubiquitin ligases
- Translated title:
- Mechanistische Untersuchungen der GID/CTLH E3 Ubiquitinligasen
- Author:
- Chrustowicz, Jakub
- Year:
- 2022
- Document type:
- Dissertation
- Faculty/School:
- Fakultät für Chemie
- Advisor:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.)
- Referee:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.); Sattler, Michael (Prof. Dr.); Dikic, Ivan (Prof., Ph.D.)
- Language:
- en
- Subject group:
- CHE Chemie
- Keywords:
- ubiquitin, E3 ligase, N-degron, GID, CTLH
- TUM classification:
- CHE 800
- Abstract:
- The integrative structural, biochemical, and cell biology data revealed mechanistic principles of substrate targeting by evolutionarily conserved GID/CTLH E3 ubiquitin ligases. The pliable substrate receptors adapt their conformations to recognize various N-terminal peptide/degron sequences, whereas the chelator-like supramolecular assembly of a catalytically active E3 ligase core configures multi-pronged targeting of oligomeric substrates. The revealed principles provide a conceptual framework... »
- Translated abstract:
- Die integrativen, strukturellen, biochemischen und zellbiologischen Experimente gaben Aufschluss über mechanistische Prinzipien der Substratausrichtung von evolutionär konservierten GID/CTLH E3 Ubiquitinligasen. Die flexiblen Substratrezeptoren passen ihre Konformationen an um verschiedene N-terminale Peptide bzw. Degrons zu erkennen, während der Chelator-ähnliche supermolekulare Komplex eines aktiven E3 Ligase Kerns für die mehrgleisige Ubiquitinierung von oligomeren Substraten sorgt. Die darge... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1633713
- Date of submission:
- 23.11.2021
- Oral examination:
- 11.02.2022
- File size:
- 11744848 bytes
- Pages:
- 81
- Urn (citeable URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220211-1633713-1-4
- Last change:
- 21.03.2022
BibTeX