Das molekulare Chaperon Hsp90 ist in der Zelle an der Stabilisierung labiler Proteine sowie an der Reifung von Signaltransduktionskinasen und Transkriptionsfaktoren beteiligt. Dabei interagiert es mit mehreren Cochaperonen, um Substratproteine im Ablauf eines komplexen Zyklus geordnet zu ihrer Funktionsfähigkeit zu bringen. In der Bäckerhefe S. cerevisiae ist das Cns1 eines dieser Cochaperone. In dieser Arbeit wurde die Interaktion von Cns1 mit Ssa1 und Hsp90 charakterisiert. Cns1 bindet an Ssa1 und Hsp90 und stimuliert die ATPase von Ssa1. Die N-terminale Domäne von Cns1 ist sowohl für diese Funktion, als auch zur Erhaltung der Lebensfähigkeit der Hefe nötig. In einem zweiten Projekt wurde die Funktion des geladenen N-M Domänenlinkers von Hsp90 untersucht. Dieser kommt nur in eukaryotischen Hsp90 Proteinen vor. Seine Deletion ist letal und hat eine drastische Verringerung der Chaperonaktivität und der Regulierbarkeit von Hsp90 zur Folge.     «

Das molekulare Chaperon Hsp90 ist in der Zelle an der Stabilisierung labiler Proteine sowie an der Reifung von Signaltransduktionskinasen und Transkriptionsfaktoren beteiligt. Dabei interagiert es mit mehreren Cochaperonen, um Substratproteine im Ablauf eines komplexen Zyklus geordnet zu ihrer Funktionsfähigkeit zu bringen. In der Bäckerhefe S. cerevisiae ist das Cns1 eines dieser Cochaperone. In dieser Arbeit wurde die Interaktion von Cns1 mit Ssa1 und Hsp90 charakterisiert. Cns1 bindet an Ssa1...     »

In the cell, the molecular chaperone Hsp90 governs the folding of unstable proteins, such as signal transduction kinases and transcription factors. To fulfill this task, it interacts with several cochaperones in a folding cycle. In baker’s yeast, Cns1 is one of these cochaperones. This work describes the interaction of Cns1 with Ssa1 and Hsp90. Cns1 stimulates the ATPase activity of Ssa1. The N-terminal domain of Cns1 is crucial for this effect and for the viability in yeast. In a second project, the charged N-M domain linker of Hsp90 is characterized. This linker can only be found in eucaryotic Hsp90. Its deletion is lethal and is accompanied with a drastically reduced chaperone activity and cochaperone-mediated regulability.      «

In the cell, the molecular chaperone Hsp90 governs the folding of unstable proteins, such as signal transduction kinases and transcription factors. To fulfill this task, it interacts with several cochaperones in a folding cycle. In baker’s yeast, Cns1 is one of these cochaperones. This work describes the interaction of Cns1 with Ssa1 and Hsp90. Cns1 stimulates the ATPase activity of Ssa1. The N-terminal domain of Cns1 is crucial for this effect and for the viability in yeast. In a second project...     »